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Il glutine che è un composto formato dalla gliadina e glutenina che è alla base dei prodotti da forno (pane e altro) non è, in quanto tale, assimilabile dall’intestino ma deve essere ridotto agli aminoacidi componenti o piccole serie (peptidi) di essi. La riduzione avviene ad opera di diversi enzimi quali la tripsina nello stomaco, la pepsina nell’intestino tenue ed altri enzimi [1]. In condizioni normali di salute l’intestino espelle le parti di glutine non digerite perché troppo grandi per essere assimilate. La digeribilità del glutine non è solamente, però, dipendente dalla “forza del glutine” cioè dalla forza dei diversi tipi di legami che “collegano” le proteine del glutine ma anche dal tipo di enzimi che idrolizzano “spezzettano” il glutine e dall’ambiente nel quale questi processi avvengono. Ad esempio, la tripsina, nello stomaco è attivata (cioè lavora), solo in ambiente acido. Tutti gli enzimi digestivi, inoltre, hanno la possibilità di lavorare meglio se direttamente a contatto con il glutine: cosa che può avvenire solo negli esperimenti di laboratorio, dal momento che nello stomaco e nell’intestino questi enzimi si troveranno a dover “lavorare” su un “complesso” di cibi e non sul glutine [2]. La conoscenza della digeribilità del glutine è quindi oltremodo complessa essendo affetta da molteplici fattori non ultimo la variabilità delle condizioni dell’ambiente dove avviene (stomaco ed intestino).
Non va affatto trascurata, poi, la modalità di preparazione del prodotto finito. Anzi la digeribilità del glutine, e più specificatamente, del prodotto finito è grandemente influenzata dalla modalità di preparazione e dagli ingredienti utilizzati [3].
Tra questi un ruolo primario lo hanno il tipo di farina e l’uso della pasta acida e/o lieviti.
Certamente l’utilizzo di farine che abbiano poco e debole* glutine favoriscono il processo digestivo ma un ruolo fondamentale lo svolge la pasta acida (meglio se associata a limitatissime quantità di lievito di birra). La pasta acida con i suoi lattobacilli svolge una forte azione di idrolisi (spezzettamento) delle proteine del glutine sia direttamente che attivando le proteasi della farina.

Molti studi e ricerche sono state dedicate a questo tema, uno in particolare:

Protein Digestibility of Cereal Products Iris Joye
Department of Food Science, University of Guelph, Guelph, ON N1G 2W1, Canada; ijoye@uoguelph.ca; Tel.: +1-519-824-4120 (ext. 52470). Published: 8 June 2019
“Abstract: Protein digestibility is currently a hot research topic and is of big interest to the food industry. Different scoring methods have been developed to describe protein quality. Cereal protein scores are typically low due to a suboptimal amino acid profile and low protein digestibility. Protein digestibility is a result of both external and internal factors. Examples of external factors are physical inaccessibility due to entrapment in e.g., intact cell structures and the presence of antinutritional factors. The main internal factors are the amino acid sequence of the proteins and protein folding and crosslinking. Processing of food is generally designed to increase the overall digestibility through affecting these external and internal factors. However, with proteins, processing may eventually also lead to a decrease in digestibility. In this review, protein digestion and digestibility are discussed with emphasis on the proteins of (pseudo)cereals.”
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