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Glutine ed intestino

by luciano

Digestione di peptidi del glutine nell’intestino crasso.

È stato dimostrato che l’eliminazione del glutine dalla dieta influisce sulla composizione della comunità batterica nell’intestino crasso dove il cibo non digerito nell’intestino tenue e potrebbe essere idrolizzato dal metabolismo microbico, generando composti benefici per l’ospite.

“Alimentary protein digestion followed by amino acid and peptide absorption in the small intestinal epithelium is considered an efficient process. Nevertheless, unabsorbed dietary proteins enter the human large intestine as a complex mixture of protein and peptides.53,63 The incomplete assimilation of some dietary proteins in the small intestine has been previously demonstrated, even with proteins that are known to be easily digested (e.g., egg protein).64,65 The high proline content of wheat gluten and related proteins renders these proteins resistant to complete digestion in the small intestine. As a result, many high molecular weight gluten oligopeptides arrive in the lower gastrointestinal tract.66 While gluten peptides pass through the large intestine, proteolytic bacteria could participate in the hydrolysis of these peptides. A recent study from our group has shown that some of the gluten ingested in the diet is not completely digested while passing through the gastrointestinal tract, and is consequently eliminated in feces.

Moreover, it has been shown that the amount of gluten peptides present in feces is proportional to the amount of gluten consumed in the diet. Therefore, several gluten peptides are resistant to both human and bacterial proteases in the gastrointestinal tract.66,67

The large intestine is the natural habitat for a large and dynamic bacterial community. Although the small intestine contains a significant density of living bacteria, the density in the large intestine is much higher. The large intestine has as many as 1011–1012 cells per gram of luminal content that belong to thousands of bacterial taxa. Furthermore, the large intestinal microbiota is extremely complex and performs specific tasks that are beneficial to the host.68–71 Among the important functions that the intestinal microbiota performs for the host are several metabolic functions.72 In contrast to the rapid passage of dietetic components through the small intestine, the transit of the luminal material through the large intestine is considerably slower. The longer transit time in the large intestine has been associated with important bacterial metabolic activity.53 Therefore, undigested food in the upper gut could be hydrolyzed by microbial metabolism in the large intestine, generating beneficial compounds for the host.

The resistance of gluten peptides to pancreatic and brush border enzymes allows large amounts of high molecular weight peptides to enter the lower gastrointestinal tract. Therefore, gluten peptides are available for microbial metabolism in the large intestine and could be important to the composition of the intestinal microbiota. It has been shown that removing gluten from the diet affects the composition of the bacterial community in the large bowel.78,79 De Palma et al.78 observed that healthy subjects who followed a gluten-free diet for 1 month had reduced fecal populations of Lactobacillus and Bifidobacterium, but the population of Enterobacteriae such as E. coli appeared to increase. Similar results were obtained in studies with CD patients. Treated CD patients also showed a reduction in the diversity of Lactobacillus and Bifidobacterium species.80,81Gluten Metabolism in Humans. Alberto Caminero, … Javier Casqueiro, in Wheat and Rice in Disease Prevention and Health, 2014”

Un’opportunità da cogliere: glutine digeribile e tollerabile. Perché?

by luciano

Il glutine (è un composto proteico che si forma quando glutenina e gliadina, presenti nella farina, sono mescolate con forza con acqua) è responsabile celiachia in soggetti geneticamente predisposti. Non tutto il glutine è all’origine di questa patologia: la ricerca ha, infatti, isolato alcune sequenze di aminoacidi (sono i “mattoni” che costituiscono il glutine) che sono responsabili della reazione avversa del sistema immunitario umano innato e adattivo. Queste sequenze sono presenti (anche più volte) nelle catene molecolari (peptidi) che costituiscono il glutine, e, soprattutto nelle gliadine.
Moltissimi sono gli studi che hanno come obiettivo quello di creare grani o farine senza queste sequenze, impasti dove l’azione di particolari batteri presenti nella pasta acida distruggano le frazioni tossiche. Ancora sono stati identificati particolari enzimi (proteasi prodotte dall’Aspergillo) in grado di attivare una completa digestione enzimatica della gliadina, riducendo o annullando la risposta reattiva delle cellule T sensibili al glutine. (Toft-Hansen H et al Clin Immunol. 2014 Aug;153(2):323-31. doi: 10.1016/j.clim.2014.05.009. Epub 2014 Jun 3).
Il glutine è indigeribile in quanto tale, solo se suddiviso negli aminoacidi costituenti può essere digerito e, dopo essere passato nel sangue, essere assimilato. L’azione di “spezzettamento del glutine è svolta dall’enzima pepsina (è il più importante tra gli enzimi digestivi e, attivata dall’acido cloridrico, attacca le proteine e le scompone in frammenti detti polipeptidi che verranno successivamente scomposti nei singoli aminoacidi dalla tripsina), presente nello stomaco e dall’enzima tripsina prodotta dal pancreas presente nell’intestino. Questi due enzimi non sempre riescono a “spezzettare” il glutine e i residui vengono, dalle persone “normali”, eliminate. Questi residui, invece, se contenenti le sequenze tossiche attivano la risposta del sistema immunitario che li combatte come “nemici”. Più il glutine è forte (cioè quanto più forti sono i legami delle molecole che costituiscono il glutine) più difficile e lunga sarà l’azione degli enzimi. Si può nascere celiaci ma anche ci si può diventare se predisposti geneticamente. A rischio maggiore, ovviamente, sono i congiunti e parenti dei celiaci. La ricerca scientifica ha evidenziato che l’uso nella dieta cibi prodotti con grani più possibilmente leggeri e tollerabili (con la minor quantità possibile di “epitopi tossici”) riduce la possibilità di diventare celiaci ed è indicato per le persone sensibili al glutine non celiache.
Un esempio riguardante il grano monococco lo troviamo nello studio:
“…..Conclusions: Our study shows that Tm (Grano Monococco) is toxic for CD patients as judged on histological and serological criteria, but it was well tolerated by the majority of patients, suggesting that Tm is not a safe cereal for celiacs, but that it may be of value for patients with gluten sensitivity or for prevention of CD.Copyright of European Journal of Nutrition is the property of Springer Science & Business Media B.V. and its content may not be copied or emailed to multiple sites or posted to a listserv without the copyright holder’s express written permission. However, users may print, download, or email articles for individual use. This abstract may be abridged. No warranty is given about the accuracy of the copy. Users should refer to the original published version of the material for the full abstract.”

La ricerca scientifica, ormai da qualche tempo, ha evidenziato un’altra patologia legata al glutine: la sensibilità al glutine non celiaca (NCGS). E’ oggi, possibile diagnosticarla solo attraverso una lunga e complessa serie di analisi che, per questo motivo, non possono trovare larga applicazione. La ricerca (ottimamente riassunta nella ricerca allegata) è ancora in alto mare, infatti, nella realizzazione di biomarcatori idonei a diagnosticare questa patologia in modo certo e semplice. Infine va rilevato come pur esistendo moltissimi gli studi, ricerche e test su pazienti, questi sono risultati troppo parziali per arrivare a definire “con certezza” come viene attivata la NCGS. Le gliadine, comunque, svolgono un ruolo importante dal momento che l’antigene anti gliadine è stato trovato nei pazienti diagnosticati con questa patologia.
In ultimo la ricerca ha evidenziato come un glutine leggero e tollerabile sia meno invasivo per i soggetti con la patologia dell’intestino irritabile.

Elevato indice glicemico dei prodotti gluten-free

by luciano

“Nel formulare prodotti Gluten Free quindi il primo problema da risolvere è l’assenza del reticolo proteico su cui costruire il prodotto. Questa carenza si ripercuote sulla struttura del prodotto sia in termini di volume sia a livello organolettico. Le formulazioni si basano principalmente su miscele di amidi e sostanze che fanno da “collante” e spesso presentano un deciso sbilanciamento nutrizionale, cioè una forte carenza di fibra e un elevato indice glicemico. L’Indice Glicemico chiarisce quanto velocemente il carboidrato ingerito viene demolito, assorbito e immesso nella circolazione sanguigna come fonte energetica per le cellule. Alimenti a basso Indice Glicemico rilasciano energia in modo prolungato, in modo costante e permettono di evitare la sensazione di fame poche ore dopo il pasto. Alimenti ad alto Indice Glicemico rilasciano energia sotto forma di glucosio molto velocemente con il risultato che la sensazione di fame non tarda a farsi sentire ed il glucosio in eccesso viene trasformato in grasso di deposito. Nella relazione “Indice Glicemico e Prodotti privi di Glutine” della dott.ssa Alessandra Bosetti, dietista clinico presso l’ospedale Sacco, emergere l’esigenza di riconsiderare le caratteristiche dei prodotti dieto-terapeutici per migliorarne l’indice glicemico e l’adeguatezza nutrizionale.
Nei diversi prodotti da forno si evidenziano inoltre una serie di difetti organolettici riassunti qui:
• Biscotti: manca consistenza al morso, struttura troppo dura o eccesso di sabbiosità, manca persistenza del gusto;
• Torte da forno: manca volume, asciugano in fretta, gommosità, manca persistenza del gusto, profilo nutrizionale sbilanciato;
• Pane, pizza: manca volume, manca elasticità nella mollica, mollica poco omogenea, gommosità, profilo nutrizionale sbilanciato.
Nelle diverse formulazioni si utilizzano farine di mais, riso, quinoa, grano saraceno, a cui sono aggiunti amidi con funzione strutturante o emulsionante e idrocolloidi. Questi ultimi hanno l’importante funzione di assorbire e trattenere l’acqua dell’impasto e in fase di cottura di creare una maglia di contenimento all’amido gelatinizzato. Tra i principali idrocolloidi utilizzati ricordiamo la gomma di guar, lo xantano la carragenina, l’idrossimetilcellulosa. Per utilizzare al meglio questi prodotti si consiglia di impiegare acqua calda o lunghi tempi di riposo che permettono un’idratazione ottimale delle fibre.
Ancora poco si è studiato sulle impastatrici: l’impastatrice a spirale la forcella o le braccia tuffanti sono le meno indicate in quando non è presente glutine da formare o orientare. Normalmente si utilizzano impastatrici planetarie per avere la migliore idratazione dei diversi componenti; inoltre se permettono un’ossidazione ottimale dell’impasto la maglia formata da gomme e amidi mostra una migliore resistenza e funzionalità.”
Da: https://www.sigmasrl.com/it/blog/importanza-del-gluten-free

Fermentazione della pasta acida (I parte)

by luciano

Lo studio evidenzia l’azione che la pasta acida ha sia nell’idrolizzare (rompere) le proteine ricche di prolina (gliadina) coinvolte nell’attivazione del sistema immunitario umano sia nell’idrolizzare (rompere) il glutine (favorendo la digeribilità) e soprattutto le glutenine ad alto peso molecolare

La pasta acida e il suo potenziale di degradazione del glutine. Il lievito naturale è prodotto utilizzando una coltura di lactobacillus, spesso in combinazione con il lievito (saccaromiceti). Il lievito naturale è il metodo più antico per la lievitazione del pane ed è ancora utilizzato per alcune applicazioni. Ad esempio, per preparare il pane di segale, forse perché l’impasto ottenuto dalla farina di segale ha bisogno di un pH basso per essere adatto alla cottura (Arendt et al., 2007). Rispetto agli impasti trattati con lievito per pane a base di grano o di segale, la pasta madre produce un gusto tipicamente piccante o aspro, principalmente a causa dell’acido lattico prodotto dai lattobacilli. Inoltre, durante la fermentazione la proteolisi fornisce composti che sono precursori degli aromi volatili e degli amminoacidi che vengono convertiti dai batteri in composti che sono precursori dei sapori (Gänzle et al., 2008). Tradizionalmente, la pasta madre viene aggiunta come ingrediente alla farina di frumento o di segale non modificata per la panificazione. Tuttavia, alcuni autori (Rizzello et al., 2007) hanno proposto la pasta madre come l’ingrediente principale e l’unica fonte di proteine ​​per produrre il pane senza glutine.