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Differenza tra grani antichi e moderni

by luciano

Premessa:

I grani antichi sono varietà di frumento coltivate da secoli che hanno subito pochissime o nessuna modifica genetica da parte dell’uomo. Sono cereali che mantengono caratteristiche molto simili a quelle originarie, prima dei programmi intensivi di selezione e ibridazione avviati soprattutto nel secondo dopoguerra.

I grani moderni, invece, sono stati selezionati per aumentare resa agricola, resistenza alle malattie e facilità di lavorazione, ottenendo piante più produttive ma con una composizione proteica e strutturale differente.

In sintesi:

I grani antichi privilegiano naturalità, biodiversità e tradizione
I grani moderni privilegiano produttività e standardizzazione
La scienza evidenzia che la vera differenza tra grani antichi e moderni non risiede tanto nella quantità totale di proteine, quanto nella loro qualità e struttura. Questa nota integra le evidenze sulla struttura del glutine citate nel testo.

A –  Studi scientifici (CREA, Università di Bologna, MDPI): Ecco una sintesi dei principali risultati emersi:

A1. Forza del Glutine (Valore W)

La differenza più marcata riguarda le proprietà reologiche, ovvero come si comporta l’impasto.

Grani Moderni: Sono stati selezionati per avere un glutine forte (W elevato, spesso tra 200 e 400). Questo crea una maglia glutinica tenace ed elastica, ideale per la panificazione industriale e la tenuta in cottura della pasta.
Grani Antichi: Presentano un glutine debole (W basso, spesso tra 20 e 90). La maglia glutinica è più fragile e meno elastica, rendendo la lavorazione meccanica più difficile ma, secondo alcuni studi, rendendo il prodotto più facilmente “attaccabile” dagli enzimi digestivi.
A2. Rapporto Gliadine/Glutenine

Il glutine è formato da due tipi di proteine: gliadine (responsabili dell’estensibilità e della tossicità per i celiaci) e glutenine (responsabili dell’elasticità e della forza).

Ricerche MDPI: Hanno dimostrato che i grani antichi (come il Monococco o il Farro) hanno spesso un rapporto gliadine/glutenine molto più alto rispetto al grano tenero moderno.
Conseguenza: Questo spiega perché gli impasti di grani antichi siano più “appiccicosi” e meno capaci di trattenere i gas della lievitazione, risultando in pani meno voluminosi.
A3. Quantità di Glutine e Tossicità

I grani antichi non contengono necessariamente meno glutine totale di quelli moderni.

Contenuto proteico: Molte varietà antiche hanno una percentuale proteica superiore (14-18%) rispetto ai grani moderni (11-14%).
Celiachia: Studi del CREA e della Fondazione Veronesi confermano che i grani antichi contengono gli stessi epitopi tossici (e talvolta in quantità maggiore) dei grani moderni. Pertanto, non sono assolutamente adatti ai celiaci.
Sensibilità al Glutine (NCGS): Alcune ricerche (es. Prof. Spisni, Univ. Bologna) suggeriscono che la diversa struttura del glutine e la presenza di altri composti (come i polifenoli) nei grani antichi possano ridurre i marker dell’infiammazione intestinale in chi non è celiaco ma soffre di sensibilità.
Tabella Comparativa Sintetica

B – Comparative Study on Gluten Protein Composition of Ancient (Einkorn, Emmer and Spelt) and Modern Wheat Species (Durum and Common Wheat)

Autori: Sabrina Geisslitz, Christina Ludwig, Katharina Anne Scherf, Peter Koehler.
Anno: 2019. Rivista: Foods (MDPI). DOI: 10.3390/foods8090409
Sintesi

Obiettivo: Lo studio ha analizzato 300 campioni di cereali (15 cultivar per ogni specie: monococco, dicocco, farro, grano duro e grano tenero), coltivati in quattro diverse località per eliminare le variabili ambientali e isolare le differenze genetiche.

Risultati principali sulla forza del glutine:

Quantità vs Qualità: Contrariamente alla percezione comune, le specie antiche (einkorn, emmer e spelt) presentano un contenuto proteico e di glutine totale superiore rispetto al grano tenero moderno.
Il rapporto Gliadine/Glutenine: La differenza cruciale risiede nel rapporto tra le componenti del glutine. Il grano moderno ha un contenuto molto più elevato di glutenine, le proteine responsabili dell’elasticità e della forza (W).
Debolezza tecnologica: Nelle specie antiche, il rapporto gliadine/glutenine è estremamente alto (fino a 12:1 nel monococco, contro il <3.8:1 del grano moderno). Questo determina un glutine “debole”, che non riesce a formare una maglia tenace, risultando in volumi di panificazione inferiori ma in una struttura proteica meno complessa.
Conclusione: Lo studio conferma che il miglioramento genetico moderno non ha aumentato la quantità di glutine, ma ne ha modificato radicalmente la qualità polimerica per renderlo più forte e adatto ai processi industriali.

C – Differential Physiological Responses Elicited by Ancient and Heritage Wheat Cultivars Compared to Modern Ones . Riguardo la digeribilità

Autore: Enzo Spisni et al. Anno: 2019. DOI: 10.3390/nu11122879
Focus: Dimostra come il glutine dei grani antichi provochi una minore risposta infiammatoria a livello intestinale nei test in vitro e in vivo.

1. Il Paradosso Nutrizionale

Lo studio esordisce con un dato controintuitivo: dal punto di vista puramente biochimico (macro e micronutrienti), i grani antichi e moderni sono molto simili. Entrambi contengono glutine, carboidrati e una densità calorica paragonabile. Tuttavia, quando si passa dai test “in provetta” agli studi clinici sull’uomo, le risposte dell’organismo cambiano drasticamente.

2. Risposta Infiammatoria e “Forza” del Glutine

Il cuore della ricerca riguarda il modo in cui il corpo reagisce alle diverse strutture proteiche:

Glutine Moderno: La selezione genetica (iniziata negli anni ’70 per aumentare la resa e la lavorabilità industriale) ha creato una rete glutinica estremamente tenace e complessa. Questa “forza” (l’alto valore W) rende il glutine più resistente agli enzimi digestivi umani.
Glutine Antico: Le varietà antiche hanno un glutine “debole” e meno polimerizzato. Lo studio suggerisce che questa struttura semplificata venga frammentata più facilmente durante la digestione, riducendo l’esposizione dell’intestino a peptidi pro-infiammatori.

3. Effetti Anti-infiammatori e Antiossidanti

L’analisi di diversi trial clinici condotti su soggetti sani e su pazienti con patologie (come la sindrome dell’intestino irritabile – IBS) ha mostrato che:

La sostituzione del grano moderno con quello antico porta a una riduzione significativa delle citochine pro-infiammatorie nel sangue (come l’interleuchina-6 e il TNF-alfa).
Si osserva un miglioramento dei parametri metabolici, inclusi i livelli di colesterolo totale e glicemia.

4. Il Ruolo del Microbiota Intestinale

Una parte fondamentale della ricerca (approfondita anche in studi successivi dello stesso team) evidenzia come il consumo di grani antichi favorisca la crescita di batteri benefici che producono acidi grassi a catena corta (SCFA), come il butirrato. Questi composti hanno un effetto protettivo sulla barriera intestinale, riducendo la cosiddetta “leaky gut” (permeabilità intestinale), spesso associata al consumo eccessivo di grani moderni raffinati.

5. Conclusioni dello studio

Gli autori concludono che, sebbene i grani antichi non siano una cura per la celiachia (in quanto contengono comunque glutine tossico per i celiaci), essi rappresentano una scelta nettamente superiore per:

Chi soffre di Sensibilità al Glutine non Celiaca (NCGS).
Chi soffre di Sindrome dell’Intestino Irritabile (IBS).
Persone sane che desiderano ridurre lo stato infiammatorio basale dell’organismo.
In sintesi, la “forza” tecnologica del grano moderno, tanto amata dall’industria per produrre pane e pasta in tempi rapidi, sembra essere il fattore principale che mette sotto sforzo il nostro sistema immunitario e digerente.

Approccio integrato alla riduzione dell’infiammazione cronica di basso grado

by luciano

(L’infiammazione cronica di basso grado non è una malattia in senso stretto, ma uno stato biologico persistente che favorisce lo sviluppo di numerose patologie croniche. Il presente documento propone un approccio integrato orientato alla sua modulazione attraverso lo stile di vita.)

Inoltre:

In assenza di soluzioni univoche e definitive, la strategia più razionale per ridurre l’infiammazione cronica di basso grado consiste nell’adottare un modello di vita che minimizzi l’esposizione ai fattori potenzialmente pro-infiammatori* e favorisca quelli protettivi.

L’importanza dell’infiammazione cronica di basso grado.

Sebbene l’aumento intermittente dell’infiammazione sia fondamentale per la sopravvivenza durante lesioni fisiche e infezioni, recenti ricerche hanno rivelato che alcuni fattori sociali, ambientali e legati allo stile di vita possono favorire l’infiammazione cronica sistemica, in particolare l’infiammazione cronica di basso grado (ICBG), che, a sua volta, può portare a diverse patologie che, nel loro insieme, rappresentano le principali cause di disabilità e mortalità in tutto il mondo, come malattie cardiovascolari, cancro, diabete mellito, malattia renale cronica, steatosi epatica non alcolica e malattie autoimmuni e neurodegenerative. (vedi articolo: https://glutenlight.eu/2025/08/21/infiammazione-cronica-basso-grado/

Questo tipo di infiammazione ha molteplici fattori scatenanti:

Disbiosi intestinale:

Alterazione della flora batterica intestinale, che può essere causata da dieta squilibrata, uso eccessivo di antibiotici o altre sostanze tossiche.

Dieta scorretta:

Consumo eccessivo di cibi processati, ricchi di zuccheri raffinati e grassi saturi, che possono favorire l’infiammazione.

Stress:
Lo stress cronico può influenzare negativamente il sistema immunitario e aumentare la suscettibilità all’infiammazione.

Inquinamento ambientale e tossine:

Esposizione a sostanze chimiche presenti nell’ambiente o nei cibi può contribuire allo stress ossidativo e all’infiammazione.

Fumo e alcol:

Questi fattori possono aggravare lo stress ossidativo e danneggiare le cellule, favorendo l’infiammazione. (vedi articolo: Stess ossidativo)

Tra i fattori scatenanti non compare l’uso di droghe perché considerate sempre e comunque da evitare.

L’Approccio integrato deve necessariamente interessare l’individuo in tutti gli aspetti della sua vita. Questo è il punto centrale: va “costruito” un modello di vita. E questo modello deve essere personalizzato.

Altra considerazione riguarda lo stato di salute generale dell’individuo che deve prioritariamente mantenersi “sano”, cioè senza malattie, traumi, ferite, ecc., che attivano l’infiammazione acuta.

È importante sottolineare che, in presenza di infiammazione acuta, i marker biologici utilizzati per valutare l’infiammazione cronica di basso grado risultano elevati, rendendo difficile distinguere i due fenomeni e potendo mascherare eventuali miglioramenti dell’ICBG.

Fatte queste precisazioni possiamo iniziare l’ Approccio integrato

1 – Gestione dello stress.

È un fattore molto importante considerate le emergenti evidenze scientifiche riguardanti l’asse intestino-cervello, un sistema di comunicazione bidirezionale attraverso il quale stress psicologico, emozioni e stati mentali influenzano la motilità intestinale, la permeabilità della barriera e la composizione del microbiota, e viceversa. Alterazioni di questo asse possono favorire infiammazione, disturbi digestivi e squilibri metabolici.

Lo stress deve essere gestito o in autonomia con le tecniche esistenti o se non possibile con l’aiuto di uno psicologo.

2 – Inquinamento ambientale (aria, acqua, ecc): va da se che più riusciamo ed evitarlo meglio è. Questo fattore è rilevante per lo stess ossidativo.

3 – Alimentazione: qui possiamo fare molto

Punto importante:

L’alimentazione va strettamente correlata con l’età, l’attività svolta, le abitudini alimentari, lo stato di salute generale.

Cibi da evitare

  1. Cibi industriali: contengono additivi che, se assunti singolarmente una volta ogni tanto non creano problemi ma, se assommati tra loro, possono avere un’azione pro-infiammatoria più o meno marcata in relazione allo stato di salute del soggetto [A].

  2. Bevande industriali: generalmente contengono molti zuccheri/edulcoranti/additivi.

  3. Molti prodotti senza glutine (soprattutto industriali) sono altamente processati e contengono additivi (spesso molti) che, se assunti singolarmente una volta ogni tanto non creano problemi ma, se assommati tra loro, possono avere un’azione pro-infiammatoria in relazione allo stato di salute del soggetto.

Cibi da assumere con moderazione

  1. Vino/birra: con moderazione

  2. Alcolici: in casi saltuari (superalcolici: NO)

  3. Caffè: con moderazione

  4. Insaccati: con molta moderazione

  5. Dolci: con moderazione. Se problemi con gli zuccheri (per peso o per glicemia) vanno assunti nelle dosi opportune per non avere problemi.

  6. Formaggi: con molta moderazione e nella misura compatibile con il soggetto (se intolleranti al lattosio/proteina caseina)

  7. Spezie: con moderazione

  8. Grassi: meno trans (idrogenati) e, in misura minore, quelli saturi in eccesso e più olio extravergine d’oliva (acido oleico)

  9. Zuccheri raffinati: meno se ne assumono meglio è. Inoltre va ricordato come picchi frequenti di glucosio e insulina stimolino la produzione di citochine pro-infiammatorie.

  10. Glutine: con moderazione. Se possibile pasta integrale/semintegrale; pane: se possibile integrale di grano duro/farro. Il grano tenero contiene una componente del glutine molto difficile da digerire (33mer). Considerato il legame esistente tra la forza del glutine e sua digeribilità vanno possibilmente privilegiati prodotti realizzati con grani che hanno un glutine meno tenace. Tra i “grani antichi” si possono trovare parecchi con questa caratteristica (in realtà anche tra grani moderni ci sono cultivar con glutine meno tenace: vengono usati per realizzare dolci ma non pane): andrebbero privilegiati. Chi è intollerante al glutine ma non celiaco considerato che questa intolleranza è “dose dipendente” può, con l’aiuto di un medico, cercare quale la soglia (quantità) che non da problemi. Grani con glutine meno tenace favoriscono la possibilità di consumare prodotti con essi realizzati. Approfondimento: Differenza tra grani antichi e moderni (Pubblicato a parte)

Cibi da assumere in abbondanza:

  1. Fibre (compatibilmente con eventuali problematiche a livello intestinale): 3/4 volte al giorno.

  2. Frutta (compatibilmente con eventuali problemi con gli zuccheri: glicemia e/o peso)
  3. The verde ottimo alleato. Il tè verde è considerato un potente alleato contro l’infiammazione cronica grazie alla sua ricchissima composizione di composti bioattivi che agiscono su più fronti dell’organismo [D].

A parte va ricordato l’essenziale contributo dell’acqua per mantenere una efficiente idratazione. Il sistema linfatico è una sorta di rete di drenaggio dell’infiammazione cronica.
Ma funziona bene solo se c’è abbastanza acqua. Se bevi poco: la linfa ristagna, le tossine rimangono nei tessuti, l’infiammazione “di sottofondo” aumenta vedi: Il ruolo dell’acqua nella riduzione dell’infiammazione di basso grado

4– Comportamenti nell’alimentazione

L’alimentazione poggia su due pilastri principali: quantità e qualità.

La quantità di cibo da assumere dovrebbe essere quella necessaria per le funzioni fisiologiche più quella necessaria per le attività svolte. Questo semplice principio ci aiuterebbe molto a mantenere un peso corretto e salutare. Proposito non facile per due semplici ragioni:
la prima è la “gola”, la seconda è che il meccanismo del “pieno/sazio” è posposto al pieno effettivo, cioè la sensazione di essere sazi non coincide con il riempimento reale dello stomaco, ma arriva dopo. Già 50 anni fa il medico di famiglia suggeriva di alzarsi da tavola con un leggero desiderio di altro cibo. La qualità: va da sé che più i cibi sono genuini e “puliti” (cioè privi di sostanze tossiche), meglio è.


Quanto segue deve inoltre considerarsi uno schema generale, perché, per quanto già detto, va “disegnato intorno al singolo individuo”.

A – Evitare il più possibile di assumere troppo cibo in un unico pasto

Lo stomaco dovrebbe essere messo in grado di lavorare (digerire) al meglio. È spesso preferibile mangiare più volte piuttosto che fare un unico pasto molto abbondante. Ottimo sarebbe: finire di mangiare e “non sentire lo stomaco” con la conseguenza di non avere “appannamenti” post prandiali. Approfondimento: Perche pasti più piccoli e distribuiti funzionano meglio. (Pubblicato a parte)

Il cibo non completamente digerito, nelle persone sane*, viene successivamente elaborato nell’intestino e poi espulso. Tuttavia, se il sistema gastrointestinale è compromesso o in stato di alterazione, il passaggio di substrati non adeguatamente digeriti all’intestino può favorire fermentazioni batteriche e risultare pro-infiammatorio. (https://glutenlight.eu/2025/06/12/cibo-non-digerito-e-infiammazione-intestinale/)

Non solo lo stomaco, ma anche e soprattutto l’intestino deve poter lavorare al meglio e continuare a digerire il cibo in modo da renderlo assimilabile. [B] [C]

*Qui il punto critico è: esiste ancora l’individuo realmente sano?

B – Evitare di mescolare cibi troppo differenti

Lo stomaco lavora in ambiente acido, dove la pepsina digerisce le proteine (ulteriormente digerite nell’intestino dalla tripsina e da altri enzimi). Gli zuccheri iniziano la digestione in bocca (ptialina) e vengono poi digeriti soprattutto nell’intestino (amilasi pancreatica). Qui è necessario fare alcune precisazioni:

Carboidrati e proteine nello stomaco non creano generalmente problemi.
Un primo di pasta seguito da pesce, carne, formaggio e magari verdure, in quantità adatte alla propria capacità digestiva, non crea problemi.

Se il secondo è un cibo molto grasso, va considerato che la digestione gastrica rallenta e, in dipendenza della quantità, può rallentare lo svuotamento gastrico, con possibile passaggio all’intestino di cibo non completamente digerito.

Diversa è la situazione se inseriamo nel pasto una porzione di dolce.
Qui ci troviamo di fronte a una quantità significativa di zuccheri semplici, non di carboidrati complessi (la pasta, ad esempio, è composta principalmente da amido, e solo una parte viene trasformata in zuccheri già nella bocca; quindi nello stomaco arriva soprattutto amido).

Gli zuccheri non vengono digeriti nello stomaco se non in misura trascurabile:

“The stomach has a highly acidic environment that prevents fermentation there; the undigested sugars travel to the small intestine and large intestine, where they are fermented by the gut bacteria.”

Il dolce a fine pasto (inteso come porzione moderata) non dà problemi a una persona sana (che oggi è relativamente rara), ma rende la digestione meno facile per molte persone, non solo per i possibili effetti intestinali successivi, ma anche per la sensazione di pesantezza che può comparire.

Va precisato che non è un dogma: esistono persone che digeriscono praticamente tutto senza difficoltà — siamo tutti diversi.

L’età, inoltre, gioca un ruolo fondamentale. La persona anziana tende a stare meglio quanto più semplice è il pasto. Approfondimento: Zuccheri e proteine nella digestione dello stomaco (Pubblicato a parte)

Punto importante

In caso di patologie legate all’alimentazione è strettamente necessario l’intervento di uno specialista (dietologo o nutrizionista).

5 – Comportamenti specifici :

  1. Fare attività fisica anche solo moderatamente.

  2. Se in attività lavorativa evitare che questa porti a stress. Lo stress va comunque gestito altrimenti è causa di infiammazione cronica di basso grado

  3. Se sovrappeso è necessario eliminarlo.

  4. Se in periodo post attività lavorativa impegnarsi in attività che richiedano concentrazione e, se possibile, creatività. Realizzare progetti è altamente utile per mantenere in attività le funzioni cerebrali

6 – Accertamenti:

Con il proprio medico definire gli accertamenti generali di routine necessari per un buon monitoraggio della propria salute oltre ad accertamenti specifici per eventuali patologie.

Sintesi Finale:

Dobbiamo costruire un modello di stile di vita personalizzato per la riduzione dell’infiammazione cronica di basso grado.

In una persona sana, un pasto contenente proteine e zuccheri in quantità moderate non crea problemi. L’associazione diventa potenzialmente problematica quando gli zuccheri sono molto concentrati, soprattutto in forma liquida e in quantità elevate. In persone con apparato gastrointestinale sensibile o alterato, anche porzioni moderate (come un dolce a fine pasto) possono causare discomfort digestivo.

L’approccio integrato alla riduzione dell’infiammazione cronica di basso grado si fonda sulle evidenze scientifiche disponibili, riportate nella sezione bibliografia.
Poiché molte ricerche mostrano associazioni significative senza dimostrare un rapporto causale assoluto, viene adottato un principio di precauzione: ridurre o eliminare, ove possibile, i fattori potenzialmente dannosi, privilegiando scelte a basso rischio biologico.

Il valore della forza della farina “W”

by luciano

 

(approfondimento 3 di Potenziale genetico e condizioni di processo nella determinazione della forza del glutine, della digeribilità e dell’immunogenicità)

Il valore W non riflette direttamente il numero o la forza dei legami intrinseci delle proteine del grano, ma rappresenta una misura funzionale della resistenza del network proteico formatosi durante l’impasto. Tale network è il risultato dell’interazione tra potenziale genetico di polimerizzazione e capacità delle proteine di riorganizzarsi e stabilire nuovi legami intermolecolari sotto le condizioni di processo.

Il valore W misura la “forza delle proteine” del grano?
No.
Il valore W (alveografo Chopin) misura l’energia necessaria per deformare e rompere una bolla di impasto, quindi descrive la resistenza meccanica del network proteico che si forma dopo idratazione e impasto. Non misura direttamente né la struttura delle singole proteine né la forza dei loro legami interni.

Il valore W rappresenta la forza dei legami presenti nelle gliadine e nelle glutenine nel chicco?
No.
Nel chicco, le gliadine possiedono soprattutto legami disolfuro intramolecolari, mentre le glutenine sono parzialmente polimerizzate tramite disolfuri intermolecolari. Tuttavia, questi legami servono principalmente a stabilizzare le singole molecole o piccoli aggregati e non corrispondono al network responsabile della forza dell’impasto.

Il glutine funzionale si costruisce soprattutto durante l’impasto.

Allora cosa riflette realmente il valore W?
Il valore W riflette la resistenza complessiva della rete proteica formatasi durante l’impasto, cioè:

quanta rete è stata costruita
quanto è continua
quanto è capace di opporsi alla deformazione
In altre parole, W è una misura funzionale del network, non una misura chimica dei legami.

In che modo il corredo genetico del grano influenza W?
Il corredo genetico influenza:

tipo e quantità di subunità di glutenina
numero e posizione dei residui di cisteina
rapporto glutenine/gliadine
Questi fattori determinano il potenziale di polimerizzazione, ossia la capacità teorica delle proteine di partecipare alla formazione di legami intermolecolari durante l’impasto.

Il genotipo stabilisce quindi quanto grande e complessa può diventare la rete, non quanto è già grande nel chicco.

Il valore W dipende solo dal potenziale genetico?
No.
W dipende sia dal potenziale genetico sia dalla capacità delle proteine di riorganizzarsi e creare nuovi legami durante l’impasto.

Questa capacità è influenzata da:

mobilità delle catene proteiche
accessibilità dei gruppi reattivi
velocità di scambio tiolo–disolfuro
condizioni di idratazione, energia meccanica, temperatura e stato redox
Due grani con potenziale genetico simile possono quindi sviluppare reti di forza diversa.

È possibile che un grano con minore potenziale genetico sviluppi un W superiore?
Sì, entro certi limiti.
Un grano con meno siti teorici di cross-linking ma con proteine più mobili e reattive può sfruttare meglio il proprio potenziale e formare una rete più efficiente rispetto a un grano con potenziale teorico maggiore ma scarso sfruttamento di tale potenziale.

Esiste un limite massimo a questa compensazione?
Sì.
Un grano povero di glutenine polimerizzabili non potrà mai raggiungere i valori di W tipici dei grani forti, anche con condizioni di processo ideali.

Il potenziale genetico impone quindi un tetto superiore, mentre il processo determina quanto ci si avvicina a quel tetto.

Si può quindi dire che W misura il “numero di legami” presenti?
No.
W non misura il numero di legami, ma l’effetto meccanico collettivo del network che quei legami contribuiscono a stabilizzare.

✅ Conclusione
Il valore W non riflette né la forza dei legami interni delle gliadine e delle glutenine né il numero di legami presenti nel chicco. Esso rappresenta una misura funzionale della resistenza del network proteico che si forma durante l’impasto.

Tale network è il risultato dell’interazione tra:

potenziale genetico di polimerizzazione (ciò che è possibile costruire)
capacità di riorganizzazione e di formazione di nuovi legami sotto le condizioni di processo (ciò che viene effettivamente costruito)
In sintesi:

✔ Conta soprattutto la rete che si forma nel glutine
✔ Ma questa rete è limitata da ciò che esiste all’origine

Approfondimento
Da cosa è determinato il potenziale genetico di partenza del grano

Il potenziale genetico di partenza di un grano, inteso come capacità intrinseca delle sue proteine di formare una rete di glutine estesa e strutturalmente efficace, è determinato principalmente dalla composizione e dall’organizzazione molecolare delle proteine di riserva. In particolare, quattro fattori giocano un ruolo centrale.

1 – Tipo di subunità HMW-GS e LMW-GS
Le subunità di glutenina ad alto peso molecolare (HMW-GS) costituiscono l’ossatura principale dei polimeri di glutenina. Diverse varianti alleliche codificano subunità con differente lunghezza, conformazione e numero di residui di cisteina.

Alcune subunità favoriscono la formazione di catene più lunghe e ramificate, mentre altre portano a polimeri più corti. Di conseguenza, il tipo di HMW-GS presente influenza direttamente la capacità di costruire un telaio elastico continuo.

Le subunità a basso peso molecolare (LMW-GS) svolgono un ruolo complementare, fungendo da elementi di connessione e ramificazione tra catene principali. La combinazione HMW-GS/LMW-GS definisce quindi l’architettura di base dei polimeri.

Impatto sul potenziale: determina la struttura portante della rete.

2 – Numero e posizione delle cisteine
I residui di cisteina rappresentano i siti chimici attraverso cui si formano i legami disolfuro.

Non conta solo quanti residui di cisteina siano presenti, ma anche dove si trovino nella sequenza proteica. Cisteine posizionate in regioni esposte favoriscono la formazione di legami intermolecolari, mentre cisteine localizzate in regioni stericamente schermate tendono a formare legami intramolecolari.

Impatto sul potenziale: definisce quanti punti di connessione sono teoricamente disponibili per costruire il network.

3 – Rapporto glutenine/gliadine
Le glutenine sono responsabili soprattutto dell’elasticità e della tenacità, mentre le gliadine contribuiscono principalmente alla viscosità e all’estensibilità.

Un rapporto spostato verso le glutenine favorisce la formazione di reti più robuste; un eccesso relativo di gliadine tende invece a diluire la continuità del network.

Impatto sul potenziale: determina quanta “impalcatura” rispetto a quanta “fase fluida” è disponibile.

4 – Distribuzione dimensionale dei polimeri
Già nella farina esiste una distribuzione di polimeri di glutenina di diversa dimensione. Alcuni grani presentano una quota maggiore di polimeri di grandi dimensioni (spesso indicati come GMP, glutenin macropolymer).

Una distribuzione iniziale orientata verso polimeri più grandi favorisce la formazione di una rete continua durante l’impasto.

Impatto sul potenziale: indica il livello di pre-organizzazione verso strutture estese.

Sintesi
Il potenziale genetico di partenza non corrisponde al numero di legami già presenti nel chicco, ma alla capacità intrinseca delle proteine di partecipare alla costruzione di una rete estesa durante l’impasto.

Esso è determinato principalmente da:

✔ Tipo di subunità HMW-GS e LMW-GS
✔ Numero e posizione delle cisteine
✔ Rapporto glutenine/gliadine
✔ Distribuzione dimensionale dei polimeri

Questi fattori definiscono ciò che è chimicamente e strutturalmente possibile. Le condizioni di processo stabiliscono quanto di questo potenziale verrà effettivamente espresso nella rete di glutine finale.

Perché i legami intermolecolari “fanno” la forza del glutine

by luciano

(approfondimento 1 di Potenziale genetico e condizioni di processo nella determinazione della forza del glutine, della digeribilità e dell’immunogenicità)

Il glutine è una rete proteica che emerge quando gliadine e glutenine vengono idratate e messe sotto energia meccanica (impasto) o termica (riscaldamento). La sua “forza” (tenacità/elasticità e capacità di sostenere stress) dipende da due famiglie di interazioni:

1 -Legami covalenti disolfuro (S–S).

Rappresentano i cross-link più stabili e strutturali della rete. Nelle glutenine, in particolare nelle subunità ad alto e basso peso molecolare (HMW-GS e LMW-GS), i ponti disolfuro intermolecolari consentono l’assemblaggio di lunghi polimeri proteici, spesso indicati come glutenin macropolymer (GMP). Questo impalcato polimerico costituisce la vera ossatura elastica del glutine e ne determina in larga misura la resistenza meccanica e la capacità di accumulare energia elastica durante la deformazione.

2 -Interazioni non covalenti (idrofobiche, legami a idrogeno, ioniche).

Sono singolarmente più deboli dei legami covalenti, ma estremamente numerose e dinamiche. Queste interazioni governano l’associazione laterale tra catene, la compattazione locale delle proteine e l’organizzazione della rete su scala fine. In pratica, non “costruiscono” l’impalcatura principale, ma ne modulano la densità, la flessibilità e la capacità di riorganizzarsi in risposta a variazioni di idratazione, temperatura, pH e forza meccanica. Numerosi studi mostrano che modifiche della struttura secondaria (α-eliche, β-foglietti) e delle interazioni non covalenti accompagnano — e in alcuni casi amplificano — gli effetti prodotti dai legami disolfuro.

Un punto chiave:

La rete del glutine non è statica. Durante l’impastamento e le successive lavorazioni avvengono reazioni di scambio tiolo–disolfuro (–SH/–S–S–) che consentono una continua riorganizzazione dei collegamenti tra catene proteiche. Questo rimodellamento permette alla rete di adattarsi allo stress, riparare connessioni danneggiate e, entro certi limiti, aumentare la propria coesione. In generale, una maggiore disponibilità di gruppi reattivi e una più efficiente riorganizzazione dei ponti S–S sono associate a una rete tendenzialmente più forte, più resiliente e meglio bilanciata tra estensibilità ed elasticità.

Implicazioni pratiche per l’impasto
Dal punto di vista operativo, la forza del glutine non dipende solo dal potenziale genetico della farina, ma anche da come il sistema viene “messo nelle condizioni” di esprimere e organizzare i propri legami intermolecolari.

Idratazione adeguata: l’acqua agisce come plastificante e consente alle proteine di muoversi, interagire e riallinearsi. Idratazioni troppo basse limitano la formazione della rete; idratazioni più elevate favoriscono la mobilità molecolare e la riorganizzazione dei legami, rendendo il glutine più estensibile.
Energia di impasto: l’azione meccanica facilita il contatto tra catene proteiche e accelera le reazioni di scambio tiolo–disolfuro. Un impasto insufficiente porta a una rete incompleta; un eccesso di energia può invece causare rottura e riorganizzazione eccessiva dei legami, con perdita di struttura.
Tempo di riposo: fasi di riposo (autolisi, puntata) permettono alle interazioni non covalenti e ai disolfuri di redistribuirsi verso configurazioni più stabili, migliorando equilibrio tra elasticità ed estensibilità.
Condizioni chimiche: pH, sali e presenza di agenti ossidanti o riducenti influenzano direttamente l’equilibrio tra gruppi –SH e ponti –S–S–, modulando la densità di cross-link nella rete.
In sintesi, le pratiche di impasto non creano nuove proteine, ma determinano quanto efficacemente i legami intermolecolari disponibili vengono organizzati, traducendo il potenziale della farina in proprietà reologiche osservabili.

Potenziale genetico e condizioni di processo nella determinazione della forza del glutine, della digeribilità e dell’immunogenicità

by luciano

Premessa
Il glutine è il complesso proteico che si forma quando le proteine di riserva del frumento — principalmente gliadine e glutenine — vengono idratate e sottoposte a lavorazione meccanica. Durante questo processo esse si organizzano in una rete tridimensionale continua, responsabile delle proprietà viscoelastiche dell’impasto.
La forza del glutine non rappresenta una proprietà intrinseca e immutabile delle singole proteine del frumento, ma è una caratteristica emergente dell’organizzazione supramolecolare che si sviluppa quando le proteine di riserva vengono idratate e sottoposte a energia meccanica durante l’impasto (Shewry & Tatham, 1997; Wieser, 2023). La qualità del glutine è pertanto il risultato dell’interazione tra composizione molecolare di partenza e trasformazioni strutturali indotte dal processo.
Nel chicco, le gliadine sono costituite prevalentemente da proteine monomeriche stabilizzate da legami disolfuro intramolecolari, mentre le glutenine sono presenti anche in forma di polimeri stabilizzati da legami disolfuro intermolecolari, che costituiscono la base strutturale dell’elasticità del glutine (Shewry & Tatham, 1997; Wieser, 2023). I ponti disolfuro rappresentano dunque i principali cross-link covalenti responsabili della formazione di una rete proteica continua.
È fondamentale distinguere tra forza del singolo legame e capacità di formare una rete estesa di legami. Dal punto di vista chimico, l’energia di legame di un ponte disolfuro è sostanzialmente costante; le differenze tra varietà non derivano da legami “più forti”, bensì da variazioni nel numero, nella posizione e nell’accessibilità dei residui di cisteina, nonché dalla composizione in subunità di glutenina ad alto e basso peso molecolare (Wieser, 2023). Tali caratteristiche definiscono il potenziale genetico di cross-linking, ossia la predisposizione intrinseca delle proteine a partecipare alla formazione di legami intermolecolari.
L’esistenza e l’importanza strutturale dei ponti disolfuro nel glutine sono state confermate mediante identificazione diretta delle connessioni S–S attraverso spettrometria di massa, che ha consentito di mappare specifici legami intra- e intermolecolari nelle proteine del glutine (Lutz et al., 2012). Queste evidenze supportano l’idea che il network del glutine sia stabilizzato da una fitta rete di connessioni covalenti.
Durante l’impasto, il potenziale genetico viene convertito in struttura reale attraverso processi dinamici di rottura e riformazione dei legami disolfuro, principalmente tramite reazioni di scambio tiolo–disolfuro (Lagrain et al., 2010). Di conseguenza, la rete del glutine non coincide semplicemente con i polimeri presenti nel chicco, ma rappresenta una struttura riorganizzata che si sviluppa in funzione di idratazione, energia meccanica, temperatura e condizioni ossido-riduttive.
La composizione proteica influisce anche sull’architettura dei polimeri che si formano. È stato dimostrato che alcune gliadine contenenti un numero dispari di residui di cisteina possono essere incorporate nelle frazioni polimeriche e agire come elementi che limitano o modulano l’estensione delle catene (Vensel et al., 2014). Ciò evidenzia che la qualità del network dipende non solo dalla quantità di proteine polimeriche, ma anche dalla loro natura molecolare.
Parallelamente, studi classici hanno mostrato che i polimeri di glutenina subiscono fenomeni di depolimerizzazione e ripolimerizzazione durante la lavorazione dell’impasto, e che il contenuto di glutenin macropolymer (GMP) è strettamente correlato alla forza dell’impasto e del glutine (Weegels et al., 1996). Questo comportamento dinamico sottolinea il ruolo determinante delle condizioni di processo nel modulare l’espressione del potenziale genetico.

Implicazioni strutturali sulla digeribilità
La forza del glutine e la struttura del network proteico non influenzano soltanto le proprietà reologiche dell’impasto, ma anche l’accessibilità delle proteine e degli amidi agli enzimi digestivi. Studi recenti mostrano che glutini caratterizzati da una rete più compatta ed estesa sono associati a una minore velocità di digestione dell’amido e a una differente cinetica di degradazione proteica, suggerendo che la matrice del glutine funzioni come barriera fisica all’azione enzimatica (Zou et al., 2022).
A livello molecolare, le proteine del glutine sono ricche di prolina e glutammina, una composizione che conferisce intrinseca resistenza alle principali proteasi gastrointestinali. Di conseguenza, la digestione del glutine porta frequentemente alla formazione di peptidi relativamente lunghi e difficilmente degradabili (Di Stasio et al., 2025).
Tra questi, frammenti derivati dalle α-gliadine — come il noto peptide 33-mer — mostrano un’elevata resistenza alla proteolisi e contengono epitopi riconosciuti dal sistema immunitario nei soggetti affetti da celiachia (Hernández-Figueroa et al., 2025). La probabilità di formazione e persistenza di tali peptidi è influenzata sia dal genotipo del frumento sia dall’organizzazione strutturale del glutine.

Ruolo del processo nella modulazione dei peptidi
Le condizioni di processo, in particolare la fermentazione, possono modificare significativamente la struttura del glutine e il profilo dei peptidi generati durante la digestione. La fermentazione con lievito madre, grazie all’attività combinata di enzimi endogeni della farina e proteasi microbiche, è in grado di parzialmente idrolizzare le proteine del glutine e alterare la distribuzione dei peptidi immunogenici rilasciati (Ogilvie et al., 2021).
Analisi peptidomiche su pani sottoposti a digestione in vitro mostrano una notevole diversità di peptidi, correlata al genotipo del grano, alle condizioni agronomiche e alle tecnologie di trasformazione (Lavoignat et al., 2024). Ciò conferma che il profilo peptidico finale non è determinato esclusivamente dalla sequenza proteica, ma anche dall’architettura del network e dalla sua storia di processo.
L’utilizzo di protocolli di digestione semi-dinamici standardizzati (come INFOGEST) consente di simulare in modo realistico le fasi orale, gastrica e intestinale, permettendo di quantificare la formazione di peptidi resistenti e potenzialmente tossici (Freitas et al., 2022). Tecniche avanzate di cromatografia liquida accoppiata a spettrometria di massa consentono la quantificazione assoluta di tali frammenti e la valutazione comparativa di varietà e processi.
In parallelo, l’impiego di enzimi supplementari o di microrganismi selezionati è stato esplorato come strategia per incrementare la degradazione dei peptidi di glutine particolarmente resistenti, dimostrando che interventi mirati possono ridurre significativamente la concentrazione di frammenti problematici (Dunaevsky et al., 2021).

Visione integrata
Nel loro insieme, queste evidenze conducono a una visione integrata:
La composizione molecolare di partenza definisce il limite superiore della connettività possibile del glutine.
Il processo di impasto e fermentazione determina quanto di questo potenziale viene effettivamente espresso.
La struttura risultante del network influenza non solo la forza tecnologica, ma anche la digeribilità e il profilo dei peptidi rilasciati.

In sintesi:
✔ Conta soprattutto la rete che si forma nel glutine
✔ Ma questa rete è limitata da ciò che esiste all’origine
✔ E la rete risultante condiziona anche il destino digestivo delle proteine

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