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Glutine: digeribilità

by luciano

Il glutine che è un composto formato dalla gliadina e glutenina che è alla base dei prodotti da forno (pane e altro) non è, in quanto tale, assimilabile dall’intestino ma deve essere ridotto agli aminoacidi componenti o piccole serie (peptidi) di essi. La riduzione avviene ad opera di diversi enzimi quali la tripsina nello stomaco, la pepsina nell’intestino tenue ed altri enzimi [1]. In condizioni normali di salute l’intestino espelle le parti di glutine non digerite perché troppo grandi per essere assimilate. La digeribilità del glutine non è solamente, però, dipendente dalla “forza del glutine” cioè dalla forza dei diversi tipi di legami che “collegano” le proteine del glutine ma anche dal tipo di enzimi che idrolizzano “spezzettano” il glutine e dall’ambiente nel quale questi processi avvengono. Ad esempio, la tripsina, nello stomaco è attivata (cioè lavora), solo in ambiente acido. Tutti gli enzimi digestivi, inoltre, hanno la possibilità di lavorare meglio se direttamente a contatto con il glutine: cosa che può avvenire solo negli esperimenti di laboratorio, dal momento che nello stomaco e nell’intestino questi enzimi si troveranno a dover “lavorare” su un “complesso” di cibi e non sul glutine [2]. La conoscenza della digeribilità del glutine è quindi oltremodo complessa essendo affetta da molteplici fattori non ultimo la variabilità delle condizioni dell’ambiente dove avviene (stomaco ed intestino).
Non va affatto trascurata, poi, la modalità di preparazione del prodotto finito. Anzi la digeribilità del glutine, e più specificatamente, del prodotto finito è grandemente influenzata dalla modalità di preparazione e dagli ingredienti utilizzati [3].
Tra questi un ruolo primario lo hanno il tipo di farina e l’uso della pasta acida e/o lieviti.
Certamente l’utilizzo di farine che abbiano poco e debole* glutine favoriscono il processo digestivo ma un ruolo fondamentale lo svolge la pasta acida (meglio se associata a limitatissime quantità di lievito di birra). La pasta acida con i suoi lattobacilli svolge una forte azione di idrolisi (spezzettamento) delle proteine del glutine sia direttamente che attivando le proteasi della farina.

Molti studi e ricerche sono state dedicate a questo tema, uno in particolare:

Protein Digestibility of Cereal Products Iris Joye
Department of Food Science, University of Guelph, Guelph, ON N1G 2W1, Canada; ijoye@uoguelph.ca; Tel.: +1-519-824-4120 (ext. 52470). Published: 8 June 2019
“Abstract: Protein digestibility is currently a hot research topic and is of big interest to the food industry. Different scoring methods have been developed to describe protein quality. Cereal protein scores are typically low due to a suboptimal amino acid profile and low protein digestibility. Protein digestibility is a result of both external and internal factors. Examples of external factors are physical inaccessibility due to entrapment in e.g., intact cell structures and the presence of antinutritional factors. The main internal factors are the amino acid sequence of the proteins and protein folding and crosslinking. Processing of food is generally designed to increase the overall digestibility through affecting these external and internal factors. However, with proteins, processing may eventually also lead to a decrease in digestibility. In this review, protein digestion and digestibility are discussed with emphasis on the proteins of (pseudo)cereals.”

Importanza delle subunità HMM del glutine (aggiornamento 21-01-2020)

by luciano

Estratto dallo studio: The structure and properties of gluten

“….omissis. Un gruppo di proteine ​​del glutine, le subunità HMM della glutenina, è particolarmente importante nel conferire alti livelli di elasticità (ovvero la resistenza della pasta). Queste proteine ​​sono presenti nei polimeri HMM che sono stabilizzati dai legami disolfuro e sono formano “l’ossatura elastica” del glutine. Tuttavia, le sequenze ripetitive ricche di glutammina che comprendono le parti centrali delle subunità HMM formano anche estese matrici di legami idrogeno tra di loro legati che possono contribuire alle proprietà elastiche attraverso un meccanismo “loop and train*”. L’ingegneria genetica può essere utilizzata per manipolare la quantità e la composizione delle subunità HMM, portando a un aumento della forza dell’impasto o a cambiamenti più drastici nella struttura e nelle proprietà del glutine.

….omissis … Queste proprietà sono generalmente descritte come viscoelasticità, con l’equilibrio tra estensibilità ed elasticità che determina la qualità dell’uso finale. Ad esempio, per la panificazione sono necessari impasti altamente elastici (“forti”) ma impasti più estensibili per preparare torte e biscotti. Omissis … Le proteine ​​del grano determinano le proprietà viscoelastiche dell’impasto, in particolare le proteine ​​di conservazione che formano una rete nell’impasto chiamata glutine (Schofield 1994). Di conseguenza, le proteine ​​del glutine sono state ampiamente studiate per un periodo superiore a 250 anni, al fine di determinare le loro strutture e proprietà e fornire una base per manipolare e migliorare la qualità dell’uso finale.”

*

…omissis. As a result of the formation of a protein matrix, individual cells of wheat flour contain networks of gluten proteins, which are brought together during dough mix ing. The precise changes that occur in the dough during mixing are still not completely understood, but an increase in dough stiffness occurs that is generally considered to result from ‘optimization’ of protein–protein interactions within the gluten network. In molecular terms, this ‘optimization’ may include some exchange of disulphide bonds as mixing in air, oxygen and nitrogen result in different effects on the sulphydryl and disulphide contents of dough (Tsen & Bushuk 1963; Mecham & Knapp 1966).