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Estratto dallo studio: The structure and properties of gluten

“….omissis. Un gruppo di proteine ​​del glutine, le subunità HMM della glutenina, è particolarmente importante nel conferire alti livelli di elasticità (ovvero la resistenza della pasta). Queste proteine ​​sono presenti nei polimeri HMM che sono stabilizzati dai legami disolfuro e sono formano “l’ossatura elastica” del glutine. Tuttavia, le sequenze ripetitive ricche di glutammina che comprendono le parti centrali delle subunità HMM formano anche estese matrici di legami idrogeno tra di loro legati che possono contribuire alle proprietà elastiche attraverso un meccanismo “loop and train*”. L’ingegneria genetica può essere utilizzata per manipolare la quantità e la composizione delle subunità HMM, portando a un aumento della forza dell’impasto o a cambiamenti più drastici nella struttura e nelle proprietà del glutine.

….omissis … Queste proprietà sono generalmente descritte come viscoelasticità, con l’equilibrio tra estensibilità ed elasticità che determina la qualità dell’uso finale. Ad esempio, per la panificazione sono necessari impasti altamente elastici (“forti”) ma impasti più estensibili per preparare torte e biscotti. Omissis … Le proteine ​​del grano determinano le proprietà viscoelastiche dell’impasto, in particolare le proteine ​​di conservazione che formano una rete nell’impasto chiamata glutine (Schofield 1994). Di conseguenza, le proteine ​​del glutine sono state ampiamente studiate per un periodo superiore a 250 anni, al fine di determinare le loro strutture e proprietà e fornire una base per manipolare e migliorare la qualità dell’uso finale.”

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…omissis. As a result of the formation of a protein matrix, individual cells of wheat flour contain networks of gluten proteins, which are brought together during dough mix ing. The precise changes that occur in the dough during mixing are still not completely understood, but an increase in dough stiffness occurs that is generally considered to result from ‘optimization’ of protein–protein interactions within the gluten network. In molecular terms, this ‘optimization’ may include some exchange of disulphide bonds as mixing in air, oxygen and nitrogen result in different effects on the sulphydryl and disulphide contents of dough (Tsen & Bushuk 1963; Mecham & Knapp 1966).

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