Glutenlightgrani con glutine leggero e tollerabile
Header Image - Gluten Light
Gluten LightMagazine & Library

Tag Archives

4 Articles

Il valore della forza della farina “W”

by luciano

 

(approfondimento 3 di Potenziale genetico e condizioni di processo nella determinazione della forza del glutine, della digeribilità e dell’immunogenicità)

Il valore W non riflette direttamente il numero o la forza dei legami intrinseci delle proteine del grano, ma rappresenta una misura funzionale della resistenza del network proteico formatosi durante l’impasto. Tale network è il risultato dell’interazione tra potenziale genetico di polimerizzazione e capacità delle proteine di riorganizzarsi e stabilire nuovi legami intermolecolari sotto le condizioni di processo.

Il valore W misura la “forza delle proteine” del grano?
No.
Il valore W (alveografo Chopin) misura l’energia necessaria per deformare e rompere una bolla di impasto, quindi descrive la resistenza meccanica del network proteico che si forma dopo idratazione e impasto. Non misura direttamente né la struttura delle singole proteine né la forza dei loro legami interni.

Il valore W rappresenta la forza dei legami presenti nelle gliadine e nelle glutenine nel chicco?
No.
Nel chicco, le gliadine possiedono soprattutto legami disolfuro intramolecolari, mentre le glutenine sono parzialmente polimerizzate tramite disolfuri intermolecolari. Tuttavia, questi legami servono principalmente a stabilizzare le singole molecole o piccoli aggregati e non corrispondono al network responsabile della forza dell’impasto.

Il glutine funzionale si costruisce soprattutto durante l’impasto.

Allora cosa riflette realmente il valore W?
Il valore W riflette la resistenza complessiva della rete proteica formatasi durante l’impasto, cioè:

quanta rete è stata costruita
quanto è continua
quanto è capace di opporsi alla deformazione
In altre parole, W è una misura funzionale del network, non una misura chimica dei legami.

In che modo il corredo genetico del grano influenza W?
Il corredo genetico influenza:

tipo e quantità di subunità di glutenina
numero e posizione dei residui di cisteina
rapporto glutenine/gliadine
Questi fattori determinano il potenziale di polimerizzazione, ossia la capacità teorica delle proteine di partecipare alla formazione di legami intermolecolari durante l’impasto.

Il genotipo stabilisce quindi quanto grande e complessa può diventare la rete, non quanto è già grande nel chicco.

Il valore W dipende solo dal potenziale genetico?
No.
W dipende sia dal potenziale genetico sia dalla capacità delle proteine di riorganizzarsi e creare nuovi legami durante l’impasto.

Questa capacità è influenzata da:

mobilità delle catene proteiche
accessibilità dei gruppi reattivi
velocità di scambio tiolo–disolfuro
condizioni di idratazione, energia meccanica, temperatura e stato redox
Due grani con potenziale genetico simile possono quindi sviluppare reti di forza diversa.

È possibile che un grano con minore potenziale genetico sviluppi un W superiore?
Sì, entro certi limiti.
Un grano con meno siti teorici di cross-linking ma con proteine più mobili e reattive può sfruttare meglio il proprio potenziale e formare una rete più efficiente rispetto a un grano con potenziale teorico maggiore ma scarso sfruttamento di tale potenziale.

Esiste un limite massimo a questa compensazione?
Sì.
Un grano povero di glutenine polimerizzabili non potrà mai raggiungere i valori di W tipici dei grani forti, anche con condizioni di processo ideali.

Il potenziale genetico impone quindi un tetto superiore, mentre il processo determina quanto ci si avvicina a quel tetto.

Si può quindi dire che W misura il “numero di legami” presenti?
No.
W non misura il numero di legami, ma l’effetto meccanico collettivo del network che quei legami contribuiscono a stabilizzare.

✅ Conclusione
Il valore W non riflette né la forza dei legami interni delle gliadine e delle glutenine né il numero di legami presenti nel chicco. Esso rappresenta una misura funzionale della resistenza del network proteico che si forma durante l’impasto.

Tale network è il risultato dell’interazione tra:

potenziale genetico di polimerizzazione (ciò che è possibile costruire)
capacità di riorganizzazione e di formazione di nuovi legami sotto le condizioni di processo (ciò che viene effettivamente costruito)
In sintesi:

✔ Conta soprattutto la rete che si forma nel glutine
✔ Ma questa rete è limitata da ciò che esiste all’origine

Approfondimento
Da cosa è determinato il potenziale genetico di partenza del grano

Il potenziale genetico di partenza di un grano, inteso come capacità intrinseca delle sue proteine di formare una rete di glutine estesa e strutturalmente efficace, è determinato principalmente dalla composizione e dall’organizzazione molecolare delle proteine di riserva. In particolare, quattro fattori giocano un ruolo centrale.

1 – Tipo di subunità HMW-GS e LMW-GS
Le subunità di glutenina ad alto peso molecolare (HMW-GS) costituiscono l’ossatura principale dei polimeri di glutenina. Diverse varianti alleliche codificano subunità con differente lunghezza, conformazione e numero di residui di cisteina.

Alcune subunità favoriscono la formazione di catene più lunghe e ramificate, mentre altre portano a polimeri più corti. Di conseguenza, il tipo di HMW-GS presente influenza direttamente la capacità di costruire un telaio elastico continuo.

Le subunità a basso peso molecolare (LMW-GS) svolgono un ruolo complementare, fungendo da elementi di connessione e ramificazione tra catene principali. La combinazione HMW-GS/LMW-GS definisce quindi l’architettura di base dei polimeri.

Impatto sul potenziale: determina la struttura portante della rete.

2 – Numero e posizione delle cisteine
I residui di cisteina rappresentano i siti chimici attraverso cui si formano i legami disolfuro.

Non conta solo quanti residui di cisteina siano presenti, ma anche dove si trovino nella sequenza proteica. Cisteine posizionate in regioni esposte favoriscono la formazione di legami intermolecolari, mentre cisteine localizzate in regioni stericamente schermate tendono a formare legami intramolecolari.

Impatto sul potenziale: definisce quanti punti di connessione sono teoricamente disponibili per costruire il network.

3 – Rapporto glutenine/gliadine
Le glutenine sono responsabili soprattutto dell’elasticità e della tenacità, mentre le gliadine contribuiscono principalmente alla viscosità e all’estensibilità.

Un rapporto spostato verso le glutenine favorisce la formazione di reti più robuste; un eccesso relativo di gliadine tende invece a diluire la continuità del network.

Impatto sul potenziale: determina quanta “impalcatura” rispetto a quanta “fase fluida” è disponibile.

4 – Distribuzione dimensionale dei polimeri
Già nella farina esiste una distribuzione di polimeri di glutenina di diversa dimensione. Alcuni grani presentano una quota maggiore di polimeri di grandi dimensioni (spesso indicati come GMP, glutenin macropolymer).

Una distribuzione iniziale orientata verso polimeri più grandi favorisce la formazione di una rete continua durante l’impasto.

Impatto sul potenziale: indica il livello di pre-organizzazione verso strutture estese.

Sintesi
Il potenziale genetico di partenza non corrisponde al numero di legami già presenti nel chicco, ma alla capacità intrinseca delle proteine di partecipare alla costruzione di una rete estesa durante l’impasto.

Esso è determinato principalmente da:

✔ Tipo di subunità HMW-GS e LMW-GS
✔ Numero e posizione delle cisteine
✔ Rapporto glutenine/gliadine
✔ Distribuzione dimensionale dei polimeri

Questi fattori definiscono ciò che è chimicamente e strutturalmente possibile. Le condizioni di processo stabiliscono quanto di questo potenziale verrà effettivamente espresso nella rete di glutine finale.

Perché i legami intermolecolari “fanno” la forza del glutine

by luciano

(approfondimento 1 di Potenziale genetico e condizioni di processo nella determinazione della forza del glutine, della digeribilità e dell’immunogenicità)

Il glutine è una rete proteica che emerge quando gliadine e glutenine vengono idratate e messe sotto energia meccanica (impasto) o termica (riscaldamento). La sua “forza” (tenacità/elasticità e capacità di sostenere stress) dipende da due famiglie di interazioni:

1 -Legami covalenti disolfuro (S–S).

Rappresentano i cross-link più stabili e strutturali della rete. Nelle glutenine, in particolare nelle subunità ad alto e basso peso molecolare (HMW-GS e LMW-GS), i ponti disolfuro intermolecolari consentono l’assemblaggio di lunghi polimeri proteici, spesso indicati come glutenin macropolymer (GMP). Questo impalcato polimerico costituisce la vera ossatura elastica del glutine e ne determina in larga misura la resistenza meccanica e la capacità di accumulare energia elastica durante la deformazione.

2 -Interazioni non covalenti (idrofobiche, legami a idrogeno, ioniche).

Sono singolarmente più deboli dei legami covalenti, ma estremamente numerose e dinamiche. Queste interazioni governano l’associazione laterale tra catene, la compattazione locale delle proteine e l’organizzazione della rete su scala fine. In pratica, non “costruiscono” l’impalcatura principale, ma ne modulano la densità, la flessibilità e la capacità di riorganizzarsi in risposta a variazioni di idratazione, temperatura, pH e forza meccanica. Numerosi studi mostrano che modifiche della struttura secondaria (α-eliche, β-foglietti) e delle interazioni non covalenti accompagnano — e in alcuni casi amplificano — gli effetti prodotti dai legami disolfuro.

Un punto chiave:

La rete del glutine non è statica. Durante l’impastamento e le successive lavorazioni avvengono reazioni di scambio tiolo–disolfuro (–SH/–S–S–) che consentono una continua riorganizzazione dei collegamenti tra catene proteiche. Questo rimodellamento permette alla rete di adattarsi allo stress, riparare connessioni danneggiate e, entro certi limiti, aumentare la propria coesione. In generale, una maggiore disponibilità di gruppi reattivi e una più efficiente riorganizzazione dei ponti S–S sono associate a una rete tendenzialmente più forte, più resiliente e meglio bilanciata tra estensibilità ed elasticità.

Implicazioni pratiche per l’impasto
Dal punto di vista operativo, la forza del glutine non dipende solo dal potenziale genetico della farina, ma anche da come il sistema viene “messo nelle condizioni” di esprimere e organizzare i propri legami intermolecolari.

Idratazione adeguata: l’acqua agisce come plastificante e consente alle proteine di muoversi, interagire e riallinearsi. Idratazioni troppo basse limitano la formazione della rete; idratazioni più elevate favoriscono la mobilità molecolare e la riorganizzazione dei legami, rendendo il glutine più estensibile.
Energia di impasto: l’azione meccanica facilita il contatto tra catene proteiche e accelera le reazioni di scambio tiolo–disolfuro. Un impasto insufficiente porta a una rete incompleta; un eccesso di energia può invece causare rottura e riorganizzazione eccessiva dei legami, con perdita di struttura.
Tempo di riposo: fasi di riposo (autolisi, puntata) permettono alle interazioni non covalenti e ai disolfuri di redistribuirsi verso configurazioni più stabili, migliorando equilibrio tra elasticità ed estensibilità.
Condizioni chimiche: pH, sali e presenza di agenti ossidanti o riducenti influenzano direttamente l’equilibrio tra gruppi –SH e ponti –S–S–, modulando la densità di cross-link nella rete.
In sintesi, le pratiche di impasto non creano nuove proteine, ma determinano quanto efficacemente i legami intermolecolari disponibili vengono organizzati, traducendo il potenziale della farina in proprietà reologiche osservabili.

Importanza delle subunità HMM del glutine (aggiornamento 21-01-2020)

by luciano

Estratto dallo studio: The structure and properties of gluten

“….omissis. Un gruppo di proteine ​​del glutine, le subunità HMM della glutenina, è particolarmente importante nel conferire alti livelli di elasticità (ovvero la resistenza della pasta). Queste proteine ​​sono presenti nei polimeri HMM che sono stabilizzati dai legami disolfuro e sono formano “l’ossatura elastica” del glutine. Tuttavia, le sequenze ripetitive ricche di glutammina che comprendono le parti centrali delle subunità HMM formano anche estese matrici di legami idrogeno tra di loro legati che possono contribuire alle proprietà elastiche attraverso un meccanismo “loop and train*”. L’ingegneria genetica può essere utilizzata per manipolare la quantità e la composizione delle subunità HMM, portando a un aumento della forza dell’impasto o a cambiamenti più drastici nella struttura e nelle proprietà del glutine.

….omissis … Queste proprietà sono generalmente descritte come viscoelasticità, con l’equilibrio tra estensibilità ed elasticità che determina la qualità dell’uso finale. Ad esempio, per la panificazione sono necessari impasti altamente elastici (“forti”) ma impasti più estensibili per preparare torte e biscotti. Omissis … Le proteine ​​del grano determinano le proprietà viscoelastiche dell’impasto, in particolare le proteine ​​di conservazione che formano una rete nell’impasto chiamata glutine (Schofield 1994). Di conseguenza, le proteine ​​del glutine sono state ampiamente studiate per un periodo superiore a 250 anni, al fine di determinare le loro strutture e proprietà e fornire una base per manipolare e migliorare la qualità dell’uso finale.”

*

…omissis. As a result of the formation of a protein matrix, individual cells of wheat flour contain networks of gluten proteins, which are brought together during dough mix ing. The precise changes that occur in the dough during mixing are still not completely understood, but an increase in dough stiffness occurs that is generally considered to result from ‘optimization’ of protein–protein interactions within the gluten network. In molecular terms, this ‘optimization’ may include some exchange of disulphide bonds as mixing in air, oxygen and nitrogen result in different effects on the sulphydryl and disulphide contents of dough (Tsen & Bushuk 1963; Mecham & Knapp 1966).