Glutine: digeribilità
Il glutine che è un composto formato dalla gliadina e glutenina che è alla base dei prodotti da forno (pane e altro) non è, in quanto tale, assimilabile dall’intestino ma deve essere ridotto agli aminoacidi componenti o piccole serie (peptidi) di essi. La riduzione avviene ad opera di diversi enzimi quali la tripsina nello stomaco, la pepsina nell’intestino tenue ed altri enzimi [1]. In condizioni normali di salute l’intestino espelle le parti di glutine non digerite perché troppo grandi per essere assimilate. La digeribilità del glutine non è solamente, però, dipendente dalla “forza del glutine” cioè dalla forza dei diversi tipi di legami che “collegano” le proteine del glutine ma anche dal tipo di enzimi che idrolizzano “spezzettano” il glutine e dall’ambiente nel quale questi processi avvengono. Ad esempio, la tripsina, nello stomaco è attivata (cioè lavora), solo in ambiente acido. Tutti gli enzimi digestivi, inoltre, hanno la possibilità di lavorare meglio se direttamente a contatto con il glutine: cosa che può avvenire solo negli esperimenti di laboratorio, dal momento che nello stomaco e nell’intestino questi enzimi si troveranno a dover “lavorare” su un “complesso” di cibi e non sul glutine [2]. La conoscenza della digeribilità del glutine è quindi oltremodo complessa essendo affetta da molteplici fattori non ultimo la variabilità delle condizioni dell’ambiente dove avviene (stomaco ed intestino).
Non va affatto trascurata, poi, la modalità di preparazione del prodotto finito. Anzi la digeribilità del glutine, e più specificatamente, del prodotto finito è grandemente influenzata dalla modalità di preparazione e dagli ingredienti utilizzati [3].
Tra questi un ruolo primario lo hanno il tipo di farina e l’uso della pasta acida e/o lieviti.
Certamente l’utilizzo di farine che abbiano poco e debole* glutine favoriscono il processo digestivo ma un ruolo fondamentale lo svolge la pasta acida (meglio se associata a limitatissime quantità di lievito di birra). La pasta acida con i suoi lattobacilli svolge una forte azione di idrolisi (spezzettamento) delle proteine del glutine sia direttamente che attivando le proteasi della farina.
Molti studi e ricerche sono state dedicate a questo tema, uno in particolare:
Protein Digestibility of Cereal Products Iris Joye
Department of Food Science, University of Guelph, Guelph, ON N1G 2W1, Canada; ijoye@uoguelph.ca; Tel.: +1-519-824-4120 (ext. 52470). Published: 8 June 2019
“Abstract: Protein digestibility is currently a hot research topic and is of big interest to the food industry. Different scoring methods have been developed to describe protein quality. Cereal protein scores are typically low due to a suboptimal amino acid profile and low protein digestibility. Protein digestibility is a result of both external and internal factors. Examples of external factors are physical inaccessibility due to entrapment in e.g., intact cell structures and the presence of antinutritional factors. The main internal factors are the amino acid sequence of the proteins and protein folding and crosslinking. Processing of food is generally designed to increase the overall digestibility through affecting these external and internal factors. However, with proteins, processing may eventually also lead to a decrease in digestibility. In this review, protein digestion and digestibility are discussed with emphasis on the proteins of (pseudo)cereals.”
[1] During digestion, proteins are hydrolyzed into (small) peptides and eventually amino acids that can then be readily assimilated by the human body. Enzymes taking part in this process are called peptidases. Human peptidases are found in the stomach, pancreas and small intestine. After hydrolysis, the small peptides and amino acids should be rapidly and efficiently absorbed by the enterocytes in the small intestine. Protein Digestibility of Cereal Products Iris Joye Department of Food Science, University of Guelph, Guelph, ON N1G 2W1, Canada; ijoye@uoguelph.ca; Tel.: +1-519-824-4120 (ext. 52470). Published: 8 June 2019
[2] The digestibility of proteins is dependent on factors that may both be internal and external to the protein. Internal factors include protein amino acid profile, and protein folding and crosslinking. External factors include pH, temperature and ionic strength conditions, the presence of secondary molecules such as emulsifiers and antinutritional factors. Food processing has a substantial effect on these factors and, hence, protein digestibility. Protein Digestibility of Cereal Products Iris Joye Department of Food Science, University of Guelph, Guelph, ON N1G 2W1, Canada; ijoye@uoguelph.ca; Tel.: +1-519-824-4120 (ext. 52470). Published: 8 June 2019
[3] Breadmaking is a complex procedure that involves hydration, fermentation and heating steps, hence, combining some of the above processing steps. Wu and colleagues [73] investigated the protein digestibility changes during breadmaking using gluten-containing and gluten-free flours. Protein digestibility was shown to increase during fermentation/proofing, while it decreased again during baking. Furthermore, the same researchers [73] found that the protein digestion rates of the flours were inversely correlated with the total polyphenol and dietary fibre content. Polyphenols are believed to bind to recognition sites of digestive enzymes and as such, hamper the hydrolysis reaction. In addition, protein crosslinking through polyphenols could occur, further limiting protein digestibility [73]. Kostekli and Karabaya [40] studied the levels of trypsin and chymotrypsin inhibitor activities in cereal flours, dough and bread samples. As bread is a staple in our daily diet, information on the levels of these inhibitors and their activities is crucial. During processing, trypsin inhibitor activity decreased upon fermentation and baking. Chymotrypsin inhibitor activity, conversely, increased in wholewheat products during fermentation [40]. In contrast to refined wheat flour, in wholewheat flour, dough and bread, no activity of the trypsin inhibitors was detected. A possible explanation for this is the complex formation between protease inhibitors and bran components, possibly complex polysaccharides, that inactivate the trypsin inhibitors [40]. The suppressed protein digestibility of gluten proteins after baking has been attributed to protein denaturation. Substitution of wheat flour with rice flour has increased protein digestibility in biscuits [74]. Furthermore, in terms of improving the nutritional profile of baked products, diversification in the used cereals can come up to the suboptimal amino acid composition of wheat [75,76].
Protein Digestibility of Cereal Products Iris Joye Department of Food Science, University of Guelph, Guelph, ON N1G 2W1, Canada; ijoye@uoguelph.ca; Tel.: +1-519-824-4120 (ext. 52470). Published: 8 June 2019
Altro importante aspetto è stato evidenziato da Frances Smith, Università di Manchester, Regno Unito:
“La resistenza di alcune proteine alla digestione gastrointestinale può svolgere un ruolo fondamentale nello sviluppo di allergie alimentari. Pertanto, molti studi si concentrano sul processo di digestione delle proteine purificate, ma si sa poco sull’impatto di altri componenti alimentari e sulla trasformazione degli alimenti. Frances Smith, Università di Manchester, Regno Unito, e colleghi hanno studiato la digeribilità proteica di una frazione proteica purificata di grano, farina e pane in fasi orali, gastriche e duodenali simulate. Scoprono che la digestione dipende fortemente dallo stato di elaborazione del campione: mentre la proteina pura viene rapidamente digerita durante la fase gastrica, le proteine del pane sono praticamente non digerite in questa fase [1]. Ciò dimostra che il processo di cottura riduce la digeribilità del glutine. Il team ipotizza che il glutine formi un complesso stabile con l’amido durante il processo di cottura e, in effetti, l’aggiunta di amilasi, un enzima che spezza in modo specifico l’amido, porta a una migliore digestione della frazione proteica. Pertanto, gli studi sulla digestione dovrebbero sempre considerare lo stato di lavorazione del cibo, poiché gli studi sulle sole frazioni proteiche non sono predittivi per matrici alimentari complesse.“
Digestibility of gluten proteins is reduced by baking and enhanced by starch digestion. Frances Smith Università di Manchester, Regno Unito 2015.
[1] “Many of the gluten proteins in bread were highly resis- tant to digestion, remaining even after 120 min of simulated gastric digestion even when a high pepsin concentration was employed. This included proteins that contained QQSF and QPFP epitopes recognized by the mAbs IFRN 0610 and 0065, which are present in the highly celiac-toxic ?36 [6] and ?5 gliadins [37], respectively. This indicates that the pepsin con- centration is not rate limiting for bread digestion in this sys- tem, and it is probable that the protein is digested slowly because it is poorly accessible to pepsin. “
Nota
* La forza del glutine, cioè, la forza dei legami intermolecolari è generalmente rappresentata dall’indice di glutine o dal valore “W”. Va precisato che questi indici si riferiscono alla forza necessaria per deformare il glutine (GI) o l’impasto con il glutine (W). L’utilizzo di questi indici riferiti, pertanto, alla digeribilità del glutine va considerata solo come uno dei fattori che danno indicazioni riguardanti la digeribilità del glutine che, come abbiamo visto, dipende da molti altri importanti fattori.
Approfondimenti:
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