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ATI inibitori enzimi ailasi e tripsina. Parte II

by luciano

Anti nutritional factors in cereals, especially amylase trypsin inhibitors, affecting digestibility.
“Anti nutritional factors (ANF) play an important role in cereals to protect against infestation and animal consumption. From an agronomic point of view these pest barriers are beneficial as the required pest control measures (chemical pesticides, storage facilities) is relatively limited.
From a health point of view a large group of ANF, the ATI are of special interest as they may impact digestion in multiple ways, e.g. they:
• can reduce digestibility of food directly by inhibition of enzymes from the digestive tract (human and microbiome; Weegels 1994),
• can increase the load of allergenic peptide presented to the small intestine, thus increasing the allergenic and inflammation reactions (Junker et al. 2012; Zevallos et al 2014)
• complexation behavior may strongly interact with the small intestine epithelium that can cause inflammation by itself (Zevallos et al 2014)
• are the not yet completely understood cause of Bakers asthma (asma), the major labour related allergy (Stobnicka and Górny, 2015)
• can increase the load of non digested peptides and carbohydrates especially of non-starch polysaccharides (FODMAPS) that are a major cause of Irritable Bowel Syndrome (IBS) which affects 7% to 21% of the general population (Chey et al 2015)
• may impact the microbiome itself. This is not established in detail
From a food processing point of view ATI’s play a negative role as they inhibit enzymes that are added as processing aids for improved processing and bread quality. This reduces processing effectiveness and quality control of cereal based products. Understanding the role of ATI in cereals food processing and food digestion and mitigation of the negative effects is therefor of prime importance for food safety, security (1) and sustainability. An interesting way to mitigate the effect of ATI could be by altering its molecular structure that is stabilised by the large number of disulphide bonds (5-6 on ca. 14 kDa; Buchanan et al 1997)”. “https://www.wur.nl/en/Research-Results/Chair-groups/Agrotechnology-and-Food-Sciences/Laboratory-of-Food-Chemistry/Research/Themes/Technology-of-cereal-foods-digestibility.htm”
Note
(1). “food security” e la “food safety” possono essere considerate come le facce della stessa medaglia, due termini complementari che indicano, rispettivamente, la sicurezza economico-sociale di disporre di cibo a sufficienza per vivere (“food security”) e l’esigenza igienico-sanitaria di consumare cibo sano e acqua potabile (“food safety”).

ATI inibitori enzimi ailasi e tripsina. Parte I

Glutine: aminoacidi, digestione, peptidi tossici e immunogenici

by luciano

Gliadina e Glutenina
Sono le proteine del grano (la gliadina, solubile in alcol e la glutenina, insolubile in alcol.) e sono composte da catene di aminoacidi (1). La gliadina è costituita dall’unione di circa 100-200 amminoacidi (principale responsabile della celiachia), e la glutenina, costituita dalla combinazione di circa 2.000-20.000 amminoacidi. Il legame covalente che unisce due amminoacidi prende anche il nome in biochimica di “legame peptidico”. Una catena di più amminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome generico di peptide o polipeptide o di oligopeptide se il numero di amminoacidi coinvolti è limitato; uno o più polipeptidi, a volte accompagnati da altre strutture ausiliarie o ioni dette cofattori o gruppi prostetici, costituiscono una proteina. Gli aminoacidi (o amminoacidi) sono l’unità strutturale primaria delle proteine. Possiamo quindi immaginare gli aminoacidi come mattoncini che, uniti da un collante chiamato legame peptidico, formano una lunga sequenza che dà origine ad una proteina.
Le proteine dei cereali solubili in alcol sono denominate: prolammine.
La prolamina del grano è la gliadina, dell’orzo l’ordeina, della segale la secalina, dell’avena l’avenina. I diversi tipi di prolamine contengono diversi aminoacidi e quanto più alto è il contenuto di prolina e glutamina (che sono alcuni degli aminoacidi che la compongo) tanto più quella prolamina, e quindi i peptidi di quel cereale saranno tossici (2) per il paziente affetto da malattia celiachia. I livelli più elevati di prolina e glutamina sono nel grano, orzo e segale. Anche le glutenine hanno alcune sequenze tossiche per i celiaci ma risultano essere molto meno attive nel sollecitare la risposta avversa del sistema umanitario dell’uomo.

Glutine: digeribilità

by luciano

Il glutine che è un composto formato dalla gliadina e glutenina che è alla base dei prodotti da forno (pane e altro) non è, in quanto tale, assimilabile dall’intestino ma deve essere ridotto agli aminoacidi componenti o piccole serie (peptidi) di essi. La riduzione avviene ad opera di diversi enzimi quali la tripsina nello stomaco, la pepsina nell’intestino tenue ed altri enzimi [1]. In condizioni normali di salute l’intestino espelle le parti di glutine non digerite perché troppo grandi per essere assimilate. La digeribilità del glutine non è solamente, però, dipendente dalla “forza del glutine” cioè dalla forza dei diversi tipi di legami che “collegano” le proteine del glutine ma anche dal tipo di enzimi che idrolizzano “spezzettano” il glutine e dall’ambiente nel quale questi processi avvengono. Ad esempio, la tripsina, nello stomaco è attivata (cioè lavora), solo in ambiente acido. Tutti gli enzimi digestivi, inoltre, hanno la possibilità di lavorare meglio se direttamente a contatto con il glutine: cosa che può avvenire solo negli esperimenti di laboratorio, dal momento che nello stomaco e nell’intestino questi enzimi si troveranno a dover “lavorare” su un “complesso” di cibi e non sul glutine [2]. La conoscenza della digeribilità del glutine è quindi oltremodo complessa essendo affetta da molteplici fattori non ultimo la variabilità delle condizioni dell’ambiente dove avviene (stomaco ed intestino).
Non va affatto trascurata, poi, la modalità di preparazione del prodotto finito. Anzi la digeribilità del glutine, e più specificatamente, del prodotto finito è grandemente influenzata dalla modalità di preparazione e dagli ingredienti utilizzati [3].
Tra questi un ruolo primario lo hanno il tipo di farina e l’uso della pasta acida e/o lieviti.
Certamente l’utilizzo di farine che abbiano poco e debole* glutine favoriscono il processo digestivo ma un ruolo fondamentale lo svolge la pasta acida (meglio se associata a limitatissime quantità di lievito di birra). La pasta acida con i suoi lattobacilli svolge una forte azione di idrolisi (spezzettamento) delle proteine del glutine sia direttamente che attivando le proteasi della farina.

Molti studi e ricerche sono state dedicate a questo tema, uno in particolare:

Protein Digestibility of Cereal Products Iris Joye
Department of Food Science, University of Guelph, Guelph, ON N1G 2W1, Canada; ijoye@uoguelph.ca; Tel.: +1-519-824-4120 (ext. 52470). Published: 8 June 2019
Abstract: Protein digestibility is currently a hot research topic and is of big interest to the food industry. Different scoring methods have been developed to describe protein quality. Cereal protein scores are typically low due to a suboptimal amino acid profile and low protein digestibility. Protein digestibility is a result of both external and internal factors. Examples of external factors are physical inaccessibility due to entrapment in e.g., intact cell structures and the presence of antinutritional factors. The main internal factors are the amino acid sequence of the proteins and protein folding and crosslinking. Processing of food is generally designed to increase the overall digestibility through affecting these external and internal factors. However, with proteins, processing may eventually also lead to a decrease in digestibility. In this review, protein digestion and digestibility are discussed with emphasis on the proteins of (pseudo)cereals.”

Varietà di grano a basso contenuto di frazioni tossiche: un’opportunità per i prodotti dedicati ai bambini.

by luciano

LC/MS ANALYSIS OF GLUTEN PEPTIDES DERIVED FROM SIMULATED GASTROINTESTINAL DIGESTION OF DIFFERENT WHEAT VARIETIES: QUALITY AND SAFETY IMPLICATIONS. Sforza, Stefano & Prandi, Barbara & Bencivenni, Mariangela & Tedeschi, Tullia & Dossena, Arnaldo & Marchelli, Rosangela & Galaverna, Gianni. (2011):

Riassunto

“Il contenuto di glutine nel grano è molto variabile, dipendendo dalla varietà genetica e delle condizioni di coltivazione. La digestione gastrointestinale del glutine produce, oltre ai peptidi corti, anche lunghi, che, l’alto contenuto di prole di gliadine (16-26%) e glutenine (11-13%), rende molto resistenti alla degradazione delle proteasi digestive. Nel presente lavoro, un metodo per l’estrazione della frazione prolamine è stato applicato a diverse varietà di grano, seguite da una digestione gastrointestinale simulata della gliadina estratta. Le miscele peptidiche generate erano caratterizzate da LC / MS e i peptidi più abbondanti sono stati identificati mediante tecniche MS a stadio multiplo a bassa e alta risoluzione e attraverso la sintesi di standard autentici. Questi peptidi erano anche semiquantificati nei diversi campioni rispetto a un adeguato standard interno. Le miscele peptidiche sono risultate molto variabili, a seconda del diverso contenuto e tipo di gliadine presenti nelle varietà di grano, con forti differenze tra le varietà testate, sia qualitativamente (le sequenze dei peptidi generate) sia quantitativamente (la loro quantità).

La differenza più grande è stata trovata tra le varietà di grano duro e quelle comuni. I peptidi presenti solo nelle varietà precedenti sono stati identificati e utilizzati come marcatori molecolari per identificare e quantificare la presenza di grano tenero quando aggiunti a campioni di grano duro. La maggior parte dei peptidi identificati erano già noti per essere patogeni per le persone affette da celiachia, un’enteropatia autoimmune innescata dalle proteine ​​del glutine, che si sviluppa in alcuni soggetti geneticamente suscettibili dopo il consumo di glutine. Alcuni campioni appartenenti a varietà definite hanno mostrato una minore quantità di peptidi patogeni legati alla celiachia durante la digestione, a causa di un contenuto inferiore di gliadina. Sebbene non sia sicuro per i pazienti celiaci, l’uso di queste varietà nelle formulazioni di alimenti per l’infanzia potrebbe essere di grande aiuto per ridurre la diffusione della malattia, poiché la prevalenza della celiachia sembra essere favorita da un’esposizione precoce a una grande quantità di peptidi di glutine”.