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luciano

Fermentazione della pasta acida (II parte)

by luciano

Pasta acida e fitati
“L’aumento del contenuto di fibre nella farina può comportare una minore assimilazione dei minerali a causa dei fitati. Un’ottimizzazione della fase di fermentazione con pasta acida ha permesso di migliorare sia la biodisponibilità dei minerali che gli attributi sensoriali del prodotto finito (pane). (16mo. IFOAM Organic World Congress, Modena, Italy, June 16-20, 2008 Archived at ttp://orgprints.org/view/projects/conference.html)”.

Nota: L’acido fitico è tradizionalmente considerato un fattore antinutrizionale, cioè una sostanza in grado di limitare l’assorbimento o l’utilizzo dei nutrienti. Nel caso specifico, legandosi ad essi a formare sali insolubili (fitati e fitina), l’acido fitico ostacola l’assorbimento di alcuni minerali (calcio, ferro, magnesio e zinco).

Fermentazione a lievitazione naturale e proprietà dei prodotti da forno “Sfortunatamente, c’è spesso un compromesso tra la degradazione del glutine reattivo e la conservazione del glutine per le proprietà dei prodotti da forno. Per gli enzimi microbici possono essere necessarie grandi quantità di tempo e di calore per abbattere i peptidi tossici. Per degradare completamente il peptide α-gliadina 33-mer della farina di grano sono necessarie 24 ore a 30 ° C (Gallo e altri 2005), mentre il grano duro ha richiesto 72 ore di fermentazione a 37 ° C per soddisfare gli standard di etichettatura senza glutine (De Angelis e altri, 2010). Le glutenine HMW, che sono importanti per la cottura e l’integrità della pasta, sono degradate prima e più estesamente delle prolamine reattive durante la fermentazione degli acidi (Ga ̈nzle e altri 2008, Wieser e altri 2008). L’impasto fermentato a lungo ha un elevato rapporto di gliadine con le glutenine, il che è molto indesiderabile per i fornai. I legami disolfuro che tengono insieme il glutine macropolimero (GMP), un componente intrinseco della qualità della cottura, iniziano a deteriorarsi molto prima del glutine. Solo 5 ore di fermentazione con Lactobacilli o prodotti chimici acidi hanno degradato il GMP fino al 46% (Wieser e altri 2008). I pentosani, un componente importante per la cottura del pane di segale, sono stati anche idrolizzati in pasta madre germinata (Loponen e altri 2009). Di conseguenza, la lunga e calda fermentazione a lievitazione naturale per idrolizzare le prolamine compromette le proprietà funzionali di cottura dell’impasto. (A Grounded Guide to Gluten: How Modern Genotypes and Processing Impact Wheat Sensitivity – Chapter Fermentation and microbial enzymes – Lisa Kissing Kucek, Lynn D. Veenstra, Plaimein Amnuaycheewa, and Mark E. Sorrells. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety Vol. 14, 2015.)”.

Microbiologia della pasta acida
“È noto che il tipo di flora batterica sviluppata in ogni alimento fermentato dipende dall’attività dell’acqua, dal pH (acidità), dalla concentrazione di minerali, dalla concentrazione di gas, dalla temperatura d’incubazione e dalla composizione della matrice alimentare (Font de Valdez et al 2010). La microflora di cereali grezzi è composta da batteri, lievito e funghi (104 – 107 CFU / g), mentre la farina di solito ne contiene 2 x 104 – 6 x 106 CFU / g (Stolz, 1999). Nella fermentazione a lievito naturale il ruolo principale è svolto dalle specie eterofermentative dei LAB (Salovaara, 1998; Corsetti e Settani, 2007), specialmente quando la pasta acida è preparata nel modo tradizionale (Corsetti et al., 2003). Lactobacillus sanfranciscensis, Lactobacillus brevis e Lactobacillus plantarum sono i lattobacilli più frequentemente presenti nel lievito madre (Gobbetti, 1998, Corsetti et al., 2001; Valmorri et al., 2006; Corsetti & Settanni, 2007). I seguenti lieviti sono stati rilevati in cereali (9 x 104 CFU / g) e farina (2 x 103 CFU / g): Candida, Cryptococcus, Pichia, Rodotorula, Torulaspora, Trychoporon, Saccharomyces e Sporobolomyces. Saccharomyces cerevisiae non si trova nelle materie grezze. La sua presenza nella pasta madre è dovuta all’uso del lievito di birra nella maggior parte delle pratiche di panificazione quotidiane (Corsetti et al., 2001). L’importanza delle interazioni antagoniste e sinergiche tra lattobacilli e lieviti si basa sul metabolismo degli idrati di carbonio e degli aminoacidi e sulla produzione di anidride carbonica (Gobetti & Corsetti 1997). Lactic and acetic acid are predominant products of sourdough fermentation). Influence of Acidification on Dough Rheological Properties Daliborka Koceva Komlenić, Vedran Slačanac and Marko Jukić Faculty of Food Technology, Josip Juraj Strossmayer University of Osijek, Croatia 2012- www.intchopen)”.

 

Glutine ed intestino

by luciano

Digestione di peptidi del glutine nell’intestino crasso e benefici che apporta.

È stato dimostrato che l’eliminazione del glutine dalla dieta influisce sulla composizione della comunità batterica nell’intestino crasso dove il cibo non digerito nell’intestino tenue e potrebbe essere idrolizzato dal metabolismo microbico, generando composti benefici per l’ospite.

“Alimentary protein digestion followed by amino acid and peptide absorption in the small intestinal epithelium is considered an efficient process. Nevertheless, unabsorbed dietary proteins enter the human large intestine as a complex mixture of protein and peptides.53,63 The incomplete assimilation of some dietary proteins in the small intestine has been previously demonstrated, even with proteins that are known to be easily digested (e.g., egg protein).64,65 The high proline content of wheat gluten and related proteins renders these proteins resistant to complete digestion in the small intestine. As a result, many high molecular weight gluten oligopeptides arrive in the lower gastrointestinal tract.66 While gluten peptides pass through the large intestine, proteolytic bacteria could participate in the hydrolysis of these peptides. A recent study from our group has shown that some of the gluten ingested in the diet is not completely digested while passing through the gastrointestinal tract, and is consequently eliminated in feces.

Moreover, it has been shown that the amount of gluten peptides present in feces is proportional to the amount of gluten consumed in the diet. Therefore, several gluten peptides are resistant to both human and bacterial proteases in the gastrointestinal tract.66,67

The large intestine is the natural habitat for a large and dynamic bacterial community. Although the small intestine contains a significant density of living bacteria, the density in the large intestine is much higher. The large intestine has as many as 1011–1012 cells per gram of luminal content that belong to thousands of bacterial taxa. Furthermore, the large intestinal microbiota is extremely complex and performs specific tasks that are beneficial to the host.68–71 Among the important functions that the intestinal microbiota performs for the host are several metabolic functions.72 In contrast to the rapid passage of dietetic components through the small intestine, the transit of the luminal material through the large intestine is considerably slower. The longer transit time in the large intestine has been associated with important bacterial metabolic activity.53 Therefore, undigested food in the upper gut could be hydrolyzed by microbial metabolism in the large intestine, generating beneficial compounds for the host.

The resistance of gluten peptides to pancreatic and brush border enzymes allows large amounts of high molecular weight peptides to enter the lower gastrointestinal tract. Therefore, gluten peptides are available for microbial metabolism in the large intestine and could be important to the composition of the intestinal microbiota. It has been shown that removing gluten from the diet affects the composition of the bacterial community in the large bowel.78,79 De Palma et al.78 observed that healthy subjects who followed a gluten-free diet for 1 month had reduced fecal populations of Lactobacillus and Bifidobacterium, but the population of Enterobacteriae such as E. coli appeared to increase. Similar results were obtained in studies with CD patients. Treated CD patients also showed a reduction in the diversity of Lactobacillus and Bifidobacterium species.80,81Gluten Metabolism in Humans. Alberto Caminero, … Javier Casqueiro, in Wheat and Rice in Disease Prevention and Health, 2014”

Un’opportunità da cogliere: glutine digeribile e tollerabile. Perché?

by luciano

Il glutine (è un composto proteico che si forma quando glutenina e gliadina, presenti nella farina, sono mescolate con forza con acqua) è responsabile celiachia in soggetti geneticamente predisposti. Non tutto il glutine è all’origine di questa patologia: la ricerca ha, infatti, isolato alcune sequenze di aminoacidi (sono i “mattoni” che costituiscono il glutine) che sono responsabili della reazione avversa del sistema immunitario umano innato e adattivo. Queste sequenze sono presenti (anche più volte) nelle catene molecolari (peptidi) che costituiscono il glutine, e, soprattutto nelle gliadine.
Moltissimi sono gli studi che hanno come obiettivo quello di creare grani o farine senza queste sequenze, impasti dove l’azione di particolari batteri presenti nella pasta acida distruggano le frazioni tossiche. Ancora sono stati identificati particolari enzimi (proteasi prodotte dall’Aspergillo) in grado di attivare una completa digestione enzimatica della gliadina, riducendo o annullando la risposta reattiva delle cellule T sensibili al glutine. (Toft-Hansen H et al Clin Immunol. 2014 Aug;153(2):323-31. doi: 10.1016/j.clim.2014.05.009. Epub 2014 Jun 3).
Il glutine è indigeribile in quanto tale, solo se suddiviso negli aminoacidi costituenti può essere digerito e, dopo essere passato nel sangue, essere assimilato. L’azione di “spezzettamento del glutine è svolta dall’enzima pepsina (è il più importante tra gli enzimi digestivi e, attivata dall’acido cloridrico, attacca le proteine e le scompone in frammenti detti polipeptidi che verranno successivamente scomposti nei singoli aminoacidi dalla tripsina), presente nello stomaco e dall’enzima tripsina prodotta dal pancreas presente nell’intestino. Questi due enzimi non sempre riescono a “spezzettare” il glutine e i residui vengono, dalle persone “normali”, eliminate. Questi residui, invece, se contenenti le sequenze tossiche attivano la risposta del sistema immunitario che li combatte come “nemici”. Più il glutine è forte (cioè quanto più forti sono i legami delle molecole che costituiscono il glutine) più difficile e lunga sarà l’azione degli enzimi. Si può nascere celiaci ma anche ci si può diventare se predisposti geneticamente. A rischio maggiore, ovviamente, sono i congiunti e parenti dei celiaci. La ricerca scientifica ha evidenziato che l’uso nella dieta cibi prodotti con grani più possibilmente leggeri e tollerabili (con la minor quantità possibile di “epitopi tossici”) riduce la possibilità di diventare celiaci ed è indicato per le persone sensibili al glutine non celiache.
Un esempio riguardante il grano monococco lo troviamo nello studio:
“…..Conclusions: Our study shows that Tm (Grano Monococco) is toxic for CD patients as judged on histological and serological criteria, but it was well tolerated by the majority of patients, suggesting that Tm is not a safe cereal for celiacs, but that it may be of value for patients with gluten sensitivity or for prevention of CD.Copyright of European Journal of Nutrition is the property of Springer Science & Business Media B.V. and its content may not be copied or emailed to multiple sites or posted to a listserv without the copyright holder’s express written permission. However, users may print, download, or email articles for individual use. This abstract may be abridged. No warranty is given about the accuracy of the copy. Users should refer to the original published version of the material for the full abstract.”

La ricerca scientifica, ormai da qualche tempo, ha evidenziato un’altra patologia legata al glutine: la sensibilità al glutine non celiaca (NCGS). E’ oggi, possibile diagnosticarla solo attraverso una lunga e complessa serie di analisi che, per questo motivo, non possono trovare larga applicazione. La ricerca (ottimamente riassunta nella ricerca allegata) è ancora in alto mare, infatti, nella realizzazione di biomarcatori idonei a diagnosticare questa patologia in modo certo e semplice. Infine va rilevato come pur esistendo moltissimi gli studi, ricerche e test su pazienti, questi sono risultati troppo parziali per arrivare a definire “con certezza” come viene attivata la NCGS. Le gliadine, comunque, svolgono un ruolo importante dal momento che l’antigene anti gliadine è stato trovato nei pazienti diagnosticati con questa patologia.
In ultimo la ricerca ha evidenziato come un glutine leggero e tollerabile sia meno invasivo per i soggetti con la patologia dell’intestino irritabile.

Elevato indice glicemico dei prodotti gluten-free

by luciano

“Nel formulare prodotti Gluten Free quindi il primo problema da risolvere è l’assenza del reticolo proteico su cui costruire il prodotto. Questa carenza si ripercuote sulla struttura del prodotto sia in termini di volume sia a livello organolettico. Le formulazioni si basano principalmente su miscele di amidi e sostanze che fanno da “collante” e spesso presentano un deciso sbilanciamento nutrizionale, cioè una forte carenza di fibra e un elevato indice glicemico. L’Indice Glicemico chiarisce quanto velocemente il carboidrato ingerito viene demolito, assorbito e immesso nella circolazione sanguigna come fonte energetica per le cellule. Alimenti a basso Indice Glicemico rilasciano energia in modo prolungato, in modo costante e permettono di evitare la sensazione di fame poche ore dopo il pasto. Alimenti ad alto Indice Glicemico rilasciano energia sotto forma di glucosio molto velocemente con il risultato che la sensazione di fame non tarda a farsi sentire ed il glucosio in eccesso viene trasformato in grasso di deposito. Nella relazione “Indice Glicemico e Prodotti privi di Glutine” della dott.ssa Alessandra Bosetti, dietista clinico presso l’ospedale Sacco, emergere l’esigenza di riconsiderare le caratteristiche dei prodotti dieto-terapeutici per migliorarne l’indice glicemico e l’adeguatezza nutrizionale.
Nei diversi prodotti da forno si evidenziano inoltre una serie di difetti organolettici riassunti qui:
• Biscotti: manca consistenza al morso, struttura troppo dura o eccesso di sabbiosità, manca persistenza del gusto;
• Torte da forno: manca volume, asciugano in fretta, gommosità, manca persistenza del gusto, profilo nutrizionale sbilanciato;
• Pane, pizza: manca volume, manca elasticità nella mollica, mollica poco omogenea, gommosità, profilo nutrizionale sbilanciato.
Nelle diverse formulazioni si utilizzano farine di mais, riso, quinoa, grano saraceno, a cui sono aggiunti amidi con funzione strutturante o emulsionante e idrocolloidi. Questi ultimi hanno l’importante funzione di assorbire e trattenere l’acqua dell’impasto e in fase di cottura di creare una maglia di contenimento all’amido gelatinizzato. Tra i principali idrocolloidi utilizzati ricordiamo la gomma di guar, lo xantano la carragenina, l’idrossimetilcellulosa. Per utilizzare al meglio questi prodotti si consiglia di impiegare acqua calda o lunghi tempi di riposo che permettono un’idratazione ottimale delle fibre.
Ancora poco si è studiato sulle impastatrici: l’impastatrice a spirale la forcella o le braccia tuffanti sono le meno indicate in quando non è presente glutine da formare o orientare. Normalmente si utilizzano impastatrici planetarie per avere la migliore idratazione dei diversi componenti; inoltre se permettono un’ossidazione ottimale dell’impasto la maglia formata da gomme e amidi mostra una migliore resistenza e funzionalità.”
Da: https://www.sigmasrl.com/it/blog/importanza-del-gluten-free